基于分子动力学模拟提高嗜热磷酸三酯酶样内酯酶非特异性底物活力的理论研究

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细菌磷酸三酯酶(PTEs)是降解残留有机磷农药的主要酶类,鉴于有机磷农药残留严重威胁到人类的健康,发展一种绿色、经济、高效的方法将其从果蔬上移除,避免不必要农业损失是科研人员关注的热点问题.目前发现的常温PTEs,稳定性差,易变,使用成本高,而嗜热类磷酸三酯酶样内酯酶(Phosphotriesterase-like lactonases,PLLs)具有高温反应活性、对有机溶剂有强抗性、成本低等优点.同时,PLLs具有较复杂的活性,包括能够水解各种内酯的内酯酶活性和较弱的磷酸三酯酶活性.因而,PLLs既可成为降解残留有机磷农药的重要靶标蛋白,同时能够通过水解内酯等信号分子来调控群体反应所引发的毒性基因表达.大部分PLLs都来源于极端嗜热的超嗜热菌,由于其内在的高热稳定性,在实际生产应用中有很大优势.为深入了解酶的底物特异性,我们将基于PLLs的催化水解机理,对PLLs的三个家族成员:DrPLL(PLLs-B家族),SsoPox(PLLs-A家族)和Vmo Lac(PLLs-A家族)分别进行分子对接和常规分子动力学模拟,探究PLLs的非特异性底物的活力,并寻找能够提高PLLs内酯酶活性和磷酸三酯酶活性的方法.具体研究结果如下:(1)通过分子动力学模拟方法,比较DrPLL-δ-nonanoiclactone(内酯)和DrPLL-paraoxon(对氧磷)两种复合物的构象变化.结果表明:(Ⅰ)在DrPLL-δ-nonanoic lactone中,靠近Loop8的残基运动明显,构象改变使内酯的长疏水链能很好的结合在蛋白质的疏水通道上,使其能较容易地进入活性口袋,因此说明Dr PLL水解内酯类底物的能力更强.(Ⅱ)DrPLL中活性通道入口的Loop1构象变化会影响对氧磷进入活性口袋,对Loop1中残基进行突变(F26G/C72I)后,Loop1的构象变化明显减少,打破因Loop1构象变化对通道入口的阻碍,从而能够提高DrPLL催化对氧磷的效率.(2)通过分子动力学模拟方法,比较undecanoic-γ-lactone(内酯)和paraoxon(对氧磷)分别和野生型SsoPox与突变体(W263F/W263T)结合的构象变化,阐述Loop8中重要残基W263的突变能够提高SsoPox非特异性底物活力的原因,(Ⅰ)能够影响门控残基Phe229的构象变化,导致活性口袋入口变宽(Phe229与Tyr99之间的距离变大),使对氧磷和内酯更容易结合到蛋白质的活性位点上;(Ⅱ)Asp256和Arg223形成氢键的几率高于野生型(WT)SsoPox,使质子在Asp256(位于Loop8)与Arg223(位于Loop7)之间的传递更加高效,因而能够提高SsoPox水解底物的效率.(3)通过分子动力学模拟方法,比较VmoLac-3-oxo-C10 AHL(长链内酯),Vmo Lac-3-oxo-C6 AHL(短链内酯),Vmo Lac-paraoxon(对氧磷)三种复合物结构的动力学特征.结果表明,Vmo Lac对于长链内酯底物(3-oxo-C10 AHL)有明显的偏好,即VmoLac催化长链内酯的能力更强.结构多样性决定酶的复杂活性,我们的工作为提高嗜热类磷酸三酯酶样内酯酶非特性底物活性提供了重要的理论依据,并且对于高效降解有机磷农药和抑制细胞交流过程中的毒性基因表达具有深远意义.
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