结构中含有金属离子作为辅因子的蛋白质称为金属蛋白，它们大约能占PDB数据库中蛋白总数的百分之四十。金属蛋白参与一系列重要的生命活动，这些都是些基本的生化反应，而金属蛋白参与这些生化反应的同时往往又伴随着金属离子周围微弱的结构变化，因此了解这种微弱的结构变化是研究金属蛋白活性机理的前提。X射线吸收谱学是一种强有力的研究的生物体系金属格点局域结构方法，具有亚原子空间分辨率，且实验样品不受样品形态限制，可以是单晶，冰冻或室温的溶液，也可以是细胞膜上的的蛋白。因此XAS方法是研究金属蛋白中活性中心精细结构的理想技术。　　 在本文中，我们制备了一系列去甲酰化酶样品，并使用XAS方法利用从头计算（ab.initio）的多重散射(MultipleScattering)计算软件拟合得到了它们的金属离子周围局域结构精细结构，得到了以下几个重要成果:　　 1.研究了原生态LiPDF和EcPDF催化中心精细结构。我们用X射线吸收谱学近边结构的定量分析方法非常好的重建了它们的催化中心的精细局域结构，为深入了解其催化机理奠定基础，并为以PDF蛋白为靶点的药物分子设计提供结构信息。　　 2.钩端螺旋体去甲酰化酶这种蛋白的催化活性强烈依赖环境中的pH值变化，当pH值小于7.0时，LiPDF的活性会逐渐降低，而当pH值处于7.0-11.0时，它的活性高而稳定。我们利用X射线吸收谱学和MXAN程序拟合得到它们在不同pH值条件下的活性中心结构，并研究了LiPDF的pH值依赖性的结构与功能的关系，结果表明溶液环境中pH值改变导致蛋白的催化活性变化的原因是pH值影响Wat1的去质子化程度，在酸性环境下(LiPDF低活性)，锌离子至催化水分子wat1的距离变长，这样导致wat1中的质子更加局域化。　　 3.通过对比MXAN程序拟合得到的四种不同的PDF蛋白溶液样品的活性中心高分辨率的结构，研究PDF蛋白金属离子依赖性的结构和功能的关系，发现催化水分子Wat1只有距离金属离子在一个合适的范围内(2.10-2.55(A))，PDF蛋白才有高活性。这个结果为人们理解普遍存在的蛋白质对环境因素的依赖性提供一个新的视角。