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β-羟基-α-氨基酸是一类重要的氨基酸,它和相应的氨基醇不仅本身具有重要的生物活性,还是很多合成生物活性分子的潜在手性结构单元,如抗生素、免疫抑制剂等。目前,工业上主要是通过一系列繁琐的化学方法催化合成β-羟基-α-氨基酸,化学方法不仅立体选择性不足、需要昂贵的前体或手性助剂,而且其反应污染环境。与化学法相比,酶法具有过程简单、条件温和、反应高效、选择性高等优点。在酶法合成β-羟基-α-氨基酸中,D-苏氨酸醛缩酶是重要的生物催化剂,其在合成上的应用研究多集中在化学产生的dl-syn混合物的动力学拆分而不是羟醛缩合反应。因此,从简单的前手性前体甘氨酸和醛开始的一步合成β-羟基-α-氨基酸具有重要意义。本文主要研究内容包括D-苏氨酸醛缩酶催化羟醛缩合反应体系的构建及优化、D-苏氨酸醛缩酶的固定化体系优化和双酶催化合成氨基醇方法的探索。对重组表达D-苏氨酸醛缩酶的基因工程菌进行筛选,获得催化表现相对较好的菌株E.coli BL21（DE3）/pET 28b-AcDTA进行后续实验。利用它的诱导培养物制备冻干菌粉作为生物催化剂,进行全细胞催化羟醛缩合反应,经优化后的全细胞催化工艺如下:以1%-2%添加量的干菌粉为生物催化剂,以50 mM对甲砜基苯甲醛为底物,以500 mM甘氨酸为另一底物,以100μL 5-磷酸吡哆醛为辅酶,以350μL MnCl2为金属离子,以10%的二甲基亚砜作为反应介质构成转化体系,在pH 9.5,30℃,800 rpm条件下进行反应。在优化的条件下,产物得率达到了69.84%,是未优化前的2倍。在工业应用中,廉价稳定的固定化细胞比游离细胞更有价值,因此,利用筛选出来的基因工程菌E.coli BL21（DE3）/pET 28b-AcDTA的诱导培养物制备的冻干菌粉进行聚乙烯亚胺/戊二醛（PEI/GA）交联固定化,经优化后的PEI/GA交联法体系如下:32.5 g/L冻干菌粉,6 g/L硅藻土,2%（v/v）的浓度为5%的聚乙烯亚胺先交联1 h,0.5%（v/v）的25%的戊二醛再交联30 min,在45℃,pH 8.0 0.2M磷酸钠缓冲液中进行固定化。考察固定化细胞的操作稳定性,结果表明在15批次之后其催化活力还能保持在初始的80%左右。此外,还探索了氨基醇的合成新方法——利用醛缩酶和脱羧酶双酶级联催化合成氨基醇。成功构建了表达醛缩酶的重组E.coli BL21（DE3）/pET 28b-PsDTA菌株和表达脱羧酶的E.coli BL21（DE3）/pET 28b-DAPDC菌株。两步酶法催化反应液中产物峰与标样的保留时间一致,初步证明所设想的新方法是可行的。