单克隆抗体聚体与碎片的去除与纯度检测方法的优化

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融合蛋白是通过基因工程技术将免疫球蛋白的Fc片段与某些具有特定功能的蛋白分子进行融合表达获得的新型重组蛋白,兼具半衰期长、靶向性好等优势,自其问世后被广泛应用到肿瘤与自身免疫性疾病的治疗上。本课题研究中发现融合蛋白X在经过平台工艺的初步纯化后仍含有一部分与目标产物性质非常接近的杂质,经质谱检测确定这些杂质为目标蛋白部分断裂后形成的异构体,其等电点与分子量接近产物的对应指标,现有纯化工艺平台已无法实现该蛋白的高效分离纯化。作者首先对比研究了填料种类、动态载量、缓冲体系及上样量、流速、线性洗脱柱体积等工艺参对分离效果的影响,确定了洗脱峰收集条件;然后通过优化实验设计,进一步整合和优化工艺,确定了工艺放大及中试生产的工艺参数。最终确定的工艺条件为:样品在pH5.2、电导率值4 mS/cm条件下上样,上样量15 mg/mL填料,流速180cm/h,用氯化钠进行线性洗脱20个柱体积,根据紫外检测器UV280的吸收值进行样品收集,UV280达到1.5 Au时开始收集洗脱液,降至2 Au时停止收集。结果表明,工艺优化后以毛细管电泳纯度还原法分析其单体含量为97.6%,毛细管电泳纯度非还原法测得单体含量为97.3%,而工艺优化前样品二者检测结果中单体含量分别为92.2%和87.9%。中试生产中经阳离子层析制备的样品以毛细管电泳纯度还原法与非还原法分析其单体含量均在95.6%以上,最高为97.1%;以分子排阻色谱法分析该样品的纯度均在95%以上,蛋白A残留均低于4 ng/mg,内毒素含量小于0.02 EU/mg,各项指标均符合产品质量标准。
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