三磷酸甘油醛脱氢酶(GAPDH)是A群链球菌(group A Streptococcus, GAS)表面的纤溶酶原(Plg)受体之一,其C末端的赖氨酸残基可以与Plg的赖氨酸结合位点(LBS)相结合。脂蛋白(a)[Lp(a)]中的载脂蛋白(a)[Apo(a)]与Plg有很高的同源性,也含有LBS,因此本实验室提出了Lp(a)可能与GAS表面的Plg受体相结合,进而可能竞争性抑制GAS与Plg结合的假说。而且本实验室已经证明了GAS表面的烯醇化酶能够与Lp(a)发生特异性结合。为了更进一步探索Lp(a)是否与其它的GAS表面Plg受体结合,本研究克隆了GAS的GAPDH及其C末端敲除赖氨酸残基的突变体GAPDHΔ345基因,酶切后将其连接到表达载体pASK-IBA37中,并在大肠杆菌BL-21中表达了这两个重组蛋白(rGAPDH和rGAPDHΔ345)。通过酶联免疫吸附试验(ELISA)对rGAPDH和rGAPDHΔ345与Lp(a)的相互作用机制进行了研究。结果表明rGAPDHΔ345与Lp(a)的结合值比rGAPDH显著降低,而且一定浓度的赖氨酸类似物6-氨基己酸(EACA)可以抑制这种结合,说明rGAPDH及rGAPDHΔ345与Lp(a)通过LBS发生特异性结合。另外,Lp(a)对rGAPDH与Plg的相互作用也有明显的抑制。