拟南芥SOG1蛋白调控蛋白s-亚硝基化分子机理的研究

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一氧化氮(nitric oxide,NO)是植物体内重要的信号分子,调控植物生长发育及对外界胁迫的响应等过程。作为一种新发现的蛋白翻译后修饰形式,蛋白特定半胱氨酸的S-亚硝基化(S-nitrosylation)修饰是NO的一种主要作用方式。亚硝基化修饰通过调控靶蛋白的稳定性、亚细胞定位、活性以及蛋白互作等发挥其生物学功能。亚硝基化修饰是一个动态可逆的过程,靶蛋白的修饰状态可以通过转亚硝基化(transnitrosylation)和去亚硝基化(denitrosylation)等作用被特异调控。S-亚硝基谷胱甘肽(S-nitrosoglutathione,GSNO)是体内NO的主要生物学活性形式。GSNO还原酶(GSNO reductase,GSNOR)催化GSNO的不可逆分解,因而是调控细胞内NO水平与S-亚硝基化修饰的关键因子。拟南芥GSNOR1基因的功能缺失突变体gsnor1/hot5/par2中,S-亚硝基硫醇(S-nitrosothiols,SNO)水平显著上升,导致严重的生长发育缺陷,并直接影响植物对生物胁迫、非生物胁迫、氧化胁迫等反应的应答。  本研究筛选了gsnor1-3的抑制子突变体sog(suppressor of gsnor1-3),并对sog1突变体进行了系统深入的分析。sog1为隐性突变,该突变部分恢复gsnor1-3在生长发育、抗病性、胁迫反应等方面的表型。我们共获得了9个sog1的等位突变,表明SOG1是介导亚硝基化修饰的一个核心组分。与此相吻合,sog1突变导致gsnor1-3突变体SNO含量的显著下降,伴随全蛋白组亚硝基化修饰水平降低。分子遗传学和生物化学研究表明SOG1基因编码一个具有转亚硝基化酶活性的蛋白,其底物之一是超氧化物歧化酶(superoxide dismutase,SOD)家族中依赖于铜锌超氧化物歧化酶1(Cu/Zn superoxide dismutase1,CSD1)。生化分析表明SOG1能够介导CSD1的亚硝基化修饰,并因此增强CSD1酶活。与此相吻合,gsnor1-3突变体中SOD活性较野生型植物升高,且NO能增强CSD1的酶活性。我们还发现SOG1中的一个半胱氨酸残基对其转亚硝基化酶活性所必需。此外,我们发现NPR1是SOG1转亚硝基化修饰的另一个底物,暗示SOG1是调控蛋白亚硝基化修饰一个重要且可能广谱的关键因子。据此,我们推测由于SOG1介导的蛋白质亚硝基化修饰水平降低,从而部分恢复了gsnor1-3突变体中过度亚硝基化修饰而导致的生长发育与胁迫反应缺陷。本研究鉴定到植物体内的转亚硝基化酶SOG1,对探索亚硝基化修饰调控植物生长发育与胁迫反应的分子机理调控提供了新线索。
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