在生物分子结构的研究中，很重要的方面是了解金属蛋白和金属酶。金属蛋白和金属酶中仅含少量的金属离子，但它们起至关重要的作用。金属离子及其配位环境往往就是生物分子的活性中心，因而对金属离子及其微环境的研究具有重要意义。金属蛋白和金属酶中金属离子的基态及最低激发态往往与它们所处的环境有直接的联系。 天花粉蛋白是从葫芦科植物栝楼块根中分离得到的一种单链核糖体失活蛋白，是中药天花粉的有效成分，具有重要的理论研究和实际应用价值。近几年的研究表明，天花粉蛋白对癌症、AIDS等疾病有一定疗效。天花粉蛋白也是一种金属蛋白。Ca²⁺处于其活性中心部位。 本试验通过荧光光谱法、紫外光谱法研究了Zn²⁺、Cu²⁺、Co²⁺、Ca²⁺、Fe³⁺等几种生物体中重要的金属离子与天花粉蛋白的相互作用，初步研究了金属离子对天花粉蛋白结构的影响。 在试验过程中通过荧光光谱法确定了以285nm作为研究天花粉蛋白内源荧光的激发波长，pH＝6.8的混酸缓冲液作为反应体系的缓冲液。 试验结果表明： 在近似生理条件下（pH＝6.8，生理盐水缓冲液），金属离子浓度在0～0.5mmol/L范围内，Zn²⁺、Cu²⁺、Co²⁺、Ca²⁺、Fe³⁺等5种金属离子均没有使天花粉蛋白最大发射峰产生明显位移。其中Co²⁺、Ca²⁺对天花粉蛋白的内源荧光强度无明显影响，Zn²⁺可能有一定影响但很微弱。Cu²⁺、Fe³⁺对天花粉蛋白的内源荧光强度有明显的猝灭作用，其中Fe³⁺的影响作用大于Cu²⁺，但二者的猝灭过程并不相同。 在不同的酸度条件下，Fe³⁺均可使天花粉蛋白的荧光强度发生猝灭。加入Fe³⁺前后295nm发射光谱发射光谱有所不同。 试验也研究了天花粉蛋白与EDTA的相互作用，发现当EDTA浓度达到40mmol/L（是反应体系中蛋白浓度的2万倍）时，EDTA对天花粉蛋白内源荧光强度的影响依然很微弱。 综合上述结果，五种离子的加入都没有使天花粉蛋白的332nm的荧光发射峰产生明显位移。加入Cu²⁺、Fe³⁺后可使TCS蛋白质的的内源荧光强度发生猝 河北农业大学硕士学位（毕业）论文灭，说明可能在一定程度上影响大花粉蛋白的结构，从而影响天花粉蛋白的功能。虽然 Zll‘”、C。‘“是二价金属离子，但这两种离子与天花粉蛋白作用时可能并没有取代天花粉蛋白活性部位的ca‘”，或部分取代但并没有改变天花粉蛋白分子的空间结构，以致天花粉蛋白的荧光强度无明显变化。高浓度的 ca‘“也没有影响天花粉蛋白的内源荧光。