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马氏珠母贝(Pinctadafucata)具有两片贝壳，贝壳从外到内分为三层：贝壳从外到内分为三层：壳皮层(periostracum)、棱柱层(prismaticlayer)和珍珠层(nacre)。研究发现珍珠层中含有各种各样的功能蛋白，贝壳的形成是这些蛋白共同作用的结果。本研究用乙酸脱钙的方法提取了珍珠层蛋白，发现提取的珍珠层粗蛋白热不稳定，在4℃存放时，一些分子量较大的蛋白发生降解。本研究分离了三个蛋白的分子量分别约为28kDa，35kDa和60kDa的蛋白质，相应的命名为N28，N35和N60。经N-端氨基酸序列测定，确定N60就是已报道的可溶性珍珠层蛋白nacrein。经MS-MS鉴定分析，确定N28和N35是nacrein的降解产物，是两个新的珍珠层蛋白。
本研究还克隆了N16和nacrein的cDNA序列，并分别将它们同时克隆进pGEX4T-1和pET32a(+)表达载体，在大肠杆菌(E.coli)中进行了重组表达，得到四种融合蛋白GST-N16，His-N16，GST-nacrein和His-nacrein。其中His-N16和GST-nacrein是部分可溶的，分别进行了亲和层析纯化。进一步利用纯化的融合蛋白进行了体外碳酸钙结晶实验，发现这两个融合蛋白都具有抑制碳酸钙晶体形成的作用，是碳酸钙结晶过程的负调控因子。