阿尔茨海默症（AD）是一种常见的具有高发病率、高患病率及高致残率的神经退行性疾病。许多研究证明β-淀粉样蛋白寡聚体（oAβ）具有极大的细胞毒性，能够促使神经元死亡，导致AD发生。星形胶质细胞倾向于清除oAβ，但是机制仍不清楚。因此，本文以星形胶质细胞瘤U87细胞系为实验对象，通过体外制备oAβ₄₂并采用硫磺素T（ThT）染色和透射电镜对其表征，利用激光共聚焦荧光显微技术，研究β-淀粉样蛋白单体（sAβ）和寡聚体在星形胶质细胞上的内吞、转运及降解机制的差异。胞吞实验结果表明，sAβ₄₂和oAβ₄₂均能通过巨胞饮途径进入星形胶质细胞，而且胆固醇在它们的内吞中发挥重要作用，但是统计数据表明二者对同一种胞吞途径的依赖程度不同。同时，经典的网格蛋白介导的胞吞途径并不参与这两种形态多肽的内吞过程，但是dynamin2的剪切作用却是此过程必不可少的。此外，利用RNA干扰技术沉默脂蛋白受体相关蛋白1（lipoprotein receptor-related protein1, LRP1）则抑制了sAβ₄₂的内吞过程，但oAβ₄₂的内吞不受影响。以上结论表明星形胶质细胞内吞sAβ₄₂和oAβ₄₂的机制存在差异，而且数据分析显示其更倾向于吸收oAβ₄₂。共定位实验结果表明sAβ₄₂和oAβ₄₂在胞内转运的早期会进入早期内涵体，但最终则在溶酶体中积累。通过细胞活力测定实验（MTS）和体外降解实验进一步证实星形胶质细胞具备降解sAβ₄₂和oAβ₄₂的能力，及时避免了oAβ₄₂的细胞毒性，然而，与sAβ₄₂相比，oAβ₄₂却更难以被星形胶质细胞降解。因此，我们的研究是首次探究并比较了sAβ₄₂和oAβ₄₂在星形胶质细胞上的内吞、转运及降解机制的差异，为AD的预防和治疗提供新的靶点。