膜融合在生命体活动中普遍存在，参与着重要的物质传递和信息交流的过程。GP41是一种典型的膜融合蛋白质，是HIV病毒的病毒蛋白，在HIV感染宿主细胞的过程中起到了非常重要的作用。GP41的FP区位于其蛋白质序列的N端，可以将宿主细胞膜与病毒细胞膜拉近然后进行下一步融合过程。正因为这一区域在膜融合初始阶段发挥着至关重要的作用，之前关于FP区的研究也非常多，主要集中在其结构的探讨上。目前较为认可的是FP区以β-strand和β-折叠结构存在。最近有研究表明这种多态的β-strand结构与膜融合过程中间体紧密相关，β-折叠形成的多聚体结构可以更深地插入到膜中，而且可以通过改变膜的拓扑学结构来加速膜融合过程。然而，由于GP41结构的多态性和缺乏表征膜融合过程中融合蛋白质分子结构的有效手段，β-strand结构的实时表征仍然是一个难题，聚集行为与膜融合直接的关系仍然不清楚。弄清楚这些问题的关键在于发展一种具有界面选择性、时间和空间分辨的技术。和频光谱正是这样一种同时具备这些条件的光谱分析手段且已经被广泛应用于蛋白质和磷脂的研究中。本文通过测量其与不同磷脂双分子层作用过程中不同时间节点的界面蛋白质酰胺Ⅰ谱带、酰胺Ⅱ、酰胺Ⅲ以及酰胺A谱带的信号，采用手性和非手性偏振相结合的手段，对GP41膜融合蛋白质的结构和动力学进行研究。结果发现GP41结构与蛋白质浓度相关，浓度的增大会使β-折叠结构形成多聚体，且这种结构与和频光谱的酰胺Ⅱ信号有内在相关性。而且时间的延续和温度的升高会使得GP41进一步发生聚集，从而使酰胺Ⅱ的信号进一步增强。同时，研究发现部分氨基酸序列的改变对也会使得GP41膜融合蛋白结构发生很大的变化。