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本试验以乳清浓缩蛋白(Whey protein concentrate,WPC)和乳清分离蛋白(Whey protein isolate,WPI)为原料,考察了热处理温度(70、75、80、85和90℃)、蛋白浓度(8、9、10、11和12%)、热处理时间(15、30、45、60和90min)和p H(3、6、7、8和9)等物理和化学处理对WPC和WPI热聚合机理及产物特性的影响,主要探讨了形成热聚合乳清蛋白的主要作用力(游离巯基)、热聚合产物的主要特性(粘度和Zeta-电位等)以及热聚合产物的功能性质(起泡性和乳化性)等,同时利用透射电镜和SDS-PAGE电泳进一步分析了热聚合乳清蛋白的微观结构和分子量分布。试验结果如下:本研究发现,随着热处理温度、蛋白浓度、热处理时间和p H值的增加,乳清浓缩蛋白聚合物(whey protein concentrate polymer,PWPC)和乳清分离蛋白聚合物(whey protein isolate polymer,PWPI)的游离巯基含量和Zeta-电位呈先下降后上升的趋势,但粘度值呈上升趋势(其中随着p H值的增大,粘度值呈先上升后下降趋势),内源荧光光谱分析结果显示,热处理后的PWPC和PWPI结构发生改变,乳化活性、乳化稳定性以及起泡性、泡沫稳定性呈先升高后降低的趋势;当热处理温度为85℃、蛋白浓度为10%、热处理时间为30min、p H为7.0时,PWPC和PWPI的游离巯基含量和Zeta-电位值达到最低,而乳化活性、乳化稳定性和起泡性、泡沫稳定性达到最高,与未处理WPC和WPI相比,PWPC和PWPI的游离巯基含量分别降低了58.83%和57.05%,Zeta-电位值分别降低了107.46%和117.32%,乳化活性分别降低了15.55%和27.64%,乳化稳定性分别升高了137.06%和60.67%,起泡性分别升高了64.07%和47.02%,泡沫稳定性分别升高了89.09%和61.58%;研究还发现,在试验设定的条件范围内,相同的试验条件下,PWPI的游离巯基含量显著高于PWPC(P<0.05),PWPI的乳化活性和乳化稳定性显著高于PWPC(P<0.05);当热处理温度为85℃、蛋白浓度为10%、热处理时间30 min、p H为7.0时,与PWPC相比,PWPI的游离巯基含量、乳化活性、乳化稳定性、起泡性和泡沫稳定性分别高出了88.89%、153.92%、87.39%、5.71%和5.29%,而PWPI的Zeta-电位值比PWPC低了12.82%;透射电镜结果显示,WPC和WPI热聚合后均形成网络结构,而PWPI的网络结构比PWPC的更紧密,同时通过SDS-PAGE电泳图谱分析发现,PWPC和PWPI的α-乳白蛋白和β-乳球蛋白条带强度明显降低,可以确定乳清蛋白发生了热聚合;通过上述研究结果可知,PWPC和PWPI的乳化性和稳定性有显著提高,并且PWPI比PWPC拥有更好的乳化性和稳定性,将PWPC和PWPI作为乳化剂应用于食品加工,对拓展乳清蛋白的综合利用具有重要意义。