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在众多的化学和生命过程中,锌蛋白发挥着非常重要的作用。锌在蛋白质中通常作为催化活性中心和起到蛋白质结构稳定的作用,因此研究锌蛋白具有重要的意义。具体内容如下:1.锌离子与组氨酸残基、半胱氨酸残基和水分子相互作用的理论研究在气相下,采用MP2/6-311++G(2d,2p)//B3LYP/6-311++G(d,p)方法,对复合物进行了结构全优化并进行频率分析和能量计算,采用CP方法进行BSSE校正。在HF/STO-3G水平下计算出单体和复合物Mulliken电荷。通过计算比较了各原子与锌离子配位能力的强弱顺序,半胱氨酸去质子前后对结合能和电荷转移的影响。2.Zn2+-Cys3His型锌指蛋白构型转变的理论研究采用B3LYP/6-311++G(d,p)方法进行优化,同时也计算了频率、吉布斯自由能、溶剂化自由能和NBO电荷。计算得出在构型发生变化时,中心离子的配位数发生变化,反应过程中活化能均小于21 kcal·mol-1,说明反应在室温下可以进行。从电荷转移角度看出Zn-S结合能力比Zn-O强。3.Zn(H20)62+与氨基酸侧链相互作用的理论研究在气相和水相下,采用MP2/6-311++G(2d,2p)//B3LYP/6-311++G(d,p)方法进行几何结构优化、频率计算和能量计算,对Zn2+采用赝势基组Lanl2dz。采用HF/STO-3G方法计算Mulliken电荷并与ABEEMσπ模型计算的电荷进行比较。计算得出Zn(H20)62+与氨基酸侧链形成复合物稳定性由强到弱的顺序。对O…H型氢键单根氢键键长与单根氢键二阶稳定化能有e指数形式的关系,相关系数为0.9648。ABEEMσπ模型计算的电荷与HF/STO-3G方法计算的Mulliken电荷具有很好的线性相关性。4.含锌蛋白结构的电荷分布计算及动力学性质初步研究通过选取30多种的训练集分子及多个测试分子,拟合出ABEEMσπ模型中计算电荷的参数。选取含锌蛋白片段3c5k1、2v5w0和41d21并应用ABEEMσπ浮动电荷极化力场进行优化,得到了一套ABEEMσπ浮动电荷极化力场的力场参数。通过对3c5k片段进行动力学模拟,从均方根偏差、径向分布函数及电荷变化的角度进行了性质分析,进一步来检验力场参数的合理性。