三磷酸腺苷结合盒（ABC）转运蛋白,广泛存在于细胞膜上,可以结合并利用水解ATP产生的能量,完成对小到离子大到蛋白的各种物质的转运。根据物质转运的方向,可以分为向内转运蛋白和向外转运蛋白。ABC转运蛋白通常由跨膜区结构域（TMDs）和胞内区ATP结合结构域（NBDs）组成。向内转运蛋白通常需要胞外区结合蛋白（SBPs）把底物从胞外传递到NBDs。研究表明所有的ABC转运蛋白都是通过两种构象的改变来转运底物,分别是向内开口和向外开口的构象。但是,物质转运过程中的具体机制,特别是如何识别底物的特异性,依然还不清楚。在本文中,我们解析了来自腾冲嗜热菌的氨基酸ABC向内转运蛋白Art（QN）₂,以及Art（QN）₂和底物或是ATP的复合物的晶体结构。Art（QN）₂、Art（QN）₂-精氨酸、Art（QN）₂-组氨酸、Art（QN）₂-精氨酸-ATP和Art（QN）₂-组氨酸-ATP复合物的分别率分别是2.8?、2.6?、2.8?、3?和2.5?。此外,我们也解析了其胞外区的底物结合蛋白ArtI和底物的结构,分辨率是1.48?。两个ArtQ形成的同源二聚体和两个ArtN形成的同源二聚体结合在一起形成Art（QN）₂的结构,其中ArtQ位于TMDs,ArtN位于NBDs。Art（QN）₂的结构中,细胞膜上两个ArtQ形成了底物转运通道。每个ArtQ分子中都有一个带负电荷的类似于口袋式的底物结合位点,并形成了呈高度负电势的通道。这个通道能够允许侧链带正电的氨基酸通过,例如精氨酸和组氨酸。脂质体的功能实验证明,带有底物的ArtI和Art（QN）₂的相互作用会引起构象的改变,激活ATP激酶的活性,形成有功能活性的ABC转运蛋白。总的来说,我们对Art（QN）₂的结构和功能的研究有助于更好的理解ABC转运蛋白选择和转运底物的分子机制。