原核细胞分裂是由一系列被称为分裂体的蛋白质复合物介导的。这种分裂体的组装是由微管蛋白同源物FtsZ在未来的分裂位点聚合成环状结构，即收缩环(Z环)开始的。细菌微管蛋白同源物FtsZ与GTP结合并聚合成细的原丝纤维，既可以作为募集下游分裂蛋白形成Z环的支架，还可能产生启动细菌细胞分裂的内向力。在大肠杆菌中，Z-环含有20多种相关蛋白，其中既包括负调控因子，也包括正调控因子。负调控蛋白MinC和SulA可以直接抑制FtsZ聚合，调节Z环的形成。同时，包括ZipA和ZapA在内的正调控蛋白在体外可以增强FtsZ的组装，促进其横向接触形成束状结构，稳定体内的Z环结构。在大肠杆菌(Escherichia coli)中，第一个蛋白质复合物原初环的初步组装涉及到FtsZ与另外两个蛋白质ZipA和FtsA的相互作用，这两个蛋白质将Z环系在内膜上并稳定下来。虽然Zap家族蛋白对分裂的形成不重要，但可以认为是稳定Z-环的原环调控成分。在枯草芽孢杆菌(Bacillus subtilis)中，由于没有ZipA蛋白，据报道分裂蛋白FtsA、SepF、ZapA和EzrA参与了早期的原初环组装。以前的研究主要集中在大肠杆菌FtsZ、ZipA和ZapA蛋白上，在本研究中，我们研究了铜绿假单胞菌FtsZ的体外动力学特性，以及ZapA和ZipA蛋白(PaZapA, PaZipA)对其的影响。
　　我们确定PaFtsZ不仅组装成直的原丝纤维，而且还组装成弯曲的原丝纤维，并且PaFtsZ的GTPase活性很高，组装速度很快。在MEK缓冲液中观察到更多弯曲的细丝。电镜照片显示，PaZipA只在pH6.5的MMK缓冲液中诱导FtsZ成束状结构。在pH值为7.5时接近生理条件的HMK缓冲液中，PaFtsZ主要组装成单个原丝纤维。PaFtsZ-PaZipA的复合物在HEK缓冲液中可以组装成弯曲的细丝。在pH7.5缓冲液中，ZipA能增强FtsZ的组装，促进FtsZ的弯曲构象。与大肠杆菌ZipA相似，PaFtsZ-ZipA在6.5时聚集成巨大的紧密束状结构。我们观察到单或双FtsZ纤维通过横向接触或ZipA蛋白交联形成紧密的束状结构。PaZipA对PaFtsZ在HMK缓冲液中的组装动力学特性几乎没有影响，无论是GTPase还是组装动力学，在MMK缓冲液中，加入ZipA后PaFtsZ的GTPase活性明显降低。这与MMK缓冲区中的大捆束状结构形成一致。与ZipA不同，ZapA诱导PaFtsZ形成大的片和束状结构，令人惊讶的是ZapA对HMK中PaFtsZGTPase活性的影响很小。为了获得更多的信息，用光散射法测定了含或不含ZipA或ZapA蛋白的PaFtsZ原丝纤维的组装动力学。我们观察到ZipA对PaFtsZ在HMK缓冲液中的动力学几乎没有影响，这与EM图像观察到的PaFtsZ细丝的大小在ZipA的作用下没有变化的现象相一致。当ZapA诱导成束状结构时，光散射信号很强很慢，需要200秒才能完成。光散射测试证实，在MMK缓冲区内，FtsZ、FtsZ+ZipA和FtsZ+ZapA均能组装成大的束状结构。然而，它们的成束表现出不同的性质。最后，我们得出结论，在生理条件下，ZipA增强了FtsZ原丝纤维的组装，而不是束状结构的形成。ZipA蛋白的作用是可以稳定其弯曲构象。ZapA诱导FtsZ束状结构的形成。ZapA二聚体或四聚体与FtsZ丝相互作用，稳定其结构，形成直的束状结构。这表明ZapA稳定了Z环。
　　最后，我们得出结论：在生理条件下，铜绿假单胞杆菌的FtsZ具有特殊的性质，不仅聚合成直形的原丝纤维，同时部分形成弯性的原丝纤维。ZipA蛋白在生理条件下，可以加强FtsZ的聚合，但不会形成束状结构，并且ZipA可以稳定FtsZ的弯性结构。ZapA蛋白可以增强FtsZ束状结构的形成，这个说明ZapA可以稳定收缩环结构。