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L-天冬酰胺酶作为治疗淋巴性白血病、恶性淋巴肿瘤的酶制剂在国内外已广泛应用于临床。由于L-天冬酰胺酶是外源蛋白，在临床应用中存在两个问题：一是酶制剂在体内易被降解，半衰期短；二是免疫原性，直接使用会引起严重的副作用，限制了该酶的使用。为了克服游离酶制剂的缺点，L-天冬酰胺酶常被其它材料或载体修饰或固定制成修饰酶或固定化酶。 本文应用蚕茧壳或废丝为原料，用高压高温脱胶法制备丝胶溶液，经过过滤、纯化、浓缩以及喷雾干燥，制成分子量200KDa以下的丝胶蛋白粉末，这种蛋白难溶于冷水而能溶于热水，粒度在1-30μm之间，平均粒径12μm左右。将这种热水溶性丝胶粉末继续用0.1-3N HCl溶液降解处理，这种降解液再经中和、过滤、纯化和喷雾干燥，制成分子量60KDa以下的水溶性丝胶蛋白粉末，易溶于冷水。 以热水溶性丝胶蛋白粉末和水溶性丝胶蛋白为载体，用戊二醛作为交联剂，分别制成颗粒状的和水溶性的两种固定化L-天冬酰胺酶。通过对这两种固定化酶的活性和动力学性能如pH、温度、热稳定性等详细分析，结果表明：酶经固定化后，具有较好的操作稳定性；与游离酶相比其最适pH值偏向酸性一侧；对胰蛋白酶的水解稳定性及存贮稳定性均较游离酶有很大程度地提高，体外半衰期也有较明显地延长；热水溶性丝胶蛋白的固定化酶米氏常数Km值为1.2×10-3mol／L，水溶性丝胶蛋白的固定化酶Km值为1.67×10-4 mol／L，前者较游离酶(Km值1.0×10-2 mol／L)低12倍，后者低60倍左右，这充分说明L-天冬酰胺酶经这两种载体固定后与底物的亲和力得到了很大的提高。这些研究结果表明，无论是热水溶性的丝胶粉末，还是水溶性的丝胶蛋白均是L-天冬酰胺酶固定化的良好载体。