RsmI是大肠杆菌中的一个甲基化酶，负责催化与mRNA的P位点密码子直接相互作用的16S rRNA上的1402位胞嘧啶（C1402）的2’-O-甲基化，影响着P位点的功能和翻译的起始。目前国内外，关于这个甲基化酶的结构以及其与底物作用方式的研究很少，本研究对RsmI以及其截短体RsmI12-258进行了表达纯化以及结晶，得到了较高质量的RsmI12-258的晶体，且获得了很好的衍射数据，分辨率均在2-3之间，并解出了RsmI12-258与底物S-腺苷甲硫氨酸（S-Ado-Met，SAM）结合后复合物的三维空间结构。在人体中，β-淀粉样蛋白（Aβ）是形成老年斑的主要成分，这种淀粉样斑块具有神经毒性，会导致神经细胞的死亡。淀粉样斑块的形成以及累积是导致阿尔茨海默症发病的重要机制。β-分泌酶（BACE1）是一种新型的跨膜天冬氨酸蛋白酶，在Aβ产生过程中起着限速的作用。通过抑制BACE1的活性即可以抑制β-淀粉样蛋白的产生，从而抑制或减慢阿尔茨海默症的发病。本研究利用大肠杆菌表达人BACE1基因，并对在大肠杆菌中以包涵体的形式存在的BACE1进行了变复性及纯化，得到了活性较好且均一稳定的BACE1蛋白。本实验严格按照X射线晶体学流程，以E.coli作为宿主，从对RsmI和BACE1两个蛋白RsmI和BACE1进行克隆、表达、纯化、结晶，并通过X射线衍射法对RsmI的截短体与底物的复合物晶体进行了衍射数据的收集，完成了对这个复合物结构的解析。