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从极细链格孢菌(Alternaha tenuissima)提取出来的激活蛋白具有诱导植物系统抗性的活性，SDS-PAGE显示主要有三个蛋白质条带，分子量分别为33kD，42kD和66kD。前期研究已证明，分子量为66kD左右的蛋白为糖蛋白，为了进一步研究该糖蛋白的性质及其作用机理，本文通过层析法等多种方法对该蛋白进行了纯化，获得了银染电泳级的纯品；利用TFMS化学法切除了O-连接的糖基，分析了其糖基修饰位点；在标准蛋白高效液相色谱-电喷雾质谱(HPLC-ESI-MS)分析技术体系基础上，建立了该糖基化激活蛋白的HPLC-ESI-MS分析体系，获得了精确分子量，经蛋白数据库搜索，初步推测该糖基化激活蛋白为一新型蛋白。具体结果如下：用硫酸铵沉淀法结合乙醇沉淀法去除了影响蛋白纯化的真菌多糖，优化了柱层析纯化的缓冲液和洗脱条件，通过DEAE阴离子交换层析技术和梯度洗脱方式，以及Superdex75 10／300凝胶过滤层析纯化，获得了银染电泳纯的单一蛋白条带；利用液相等电聚焦结合SDS-PAGE技术，测得该糖基化蛋白的等电点为4.27。采用TFMS化学法去除了该糖基化激活蛋白O-连接的糖基，SDS-PAGE结果显示切除后的蛋白呈现两条带，初步推测该糖基化激活蛋白至少存在两个糖基修饰位点。建立了标准蛋白溶菌酶和BSA的HPLC-ESI-MS蛋白分析体系，测定了溶菌酶的精确分子质量14310.7Da和BSA酶解片段的RP-HPLC-ESI-MS谱图，并通过MASCOT搜索得到正确鉴定。建立了HPLC-ESI-MS分析糖基化激活蛋白的技术体系，测定了该糖基化激活蛋白的相对分子质量为50270D，获得了其RP-HPLC-ESI-MS谱图，经数据库搜索，没有发现较高匹配，初步推测其为一新型蛋白。