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鲍鱼内脏的消化器官中含有丰富的多糖、蛋白水解酶类。其中纤维素酶是一类能够降解纤维素转变成纤维寡糖和葡萄糖的多糖酶系。目前我国鲍鱼加工过程中，占体重25-30%的内脏往往被丢弃或简单加工成动物饲料等，不仅造成资源浪费，而且给环境也带来了污染。因此，鲍鱼内脏的高效利用受到越来越多的关注。本研究以鲍鱼为研究对象，从鲍鱼内脏中高度纯化纤维素酶，对其酶学性质进行相关研究。进一步利用纯化的纤维素酶对藻类进行定向酶解，制备具有功能活性的寡糖。与此同时，利用分子生物学手段，对编码纤维素酶的基因进行克隆，获得纤维素酶基因全序列，对纤维素酶空间结构进行模拟，分析纤维素酶的活性区域以及底物结合区域等。本研究不仅为鲍鱼内脏综合利用提供了新思路，也丰富了鲍鱼纤维素酶研究的基础理论。本研究通过一系列生化分离手段从鲍鱼内脏中分离纯化出一种纤维素酶。SDS-PAGE以及Native-PAGE均显示出单一条带，其分子量约为45kDa。肽质量指纹图谱获得12个肽段，含103个氨基酸残基，与来自于盘鲍（Haliotis discus discus）和盘螺鲍（Haliotis discus）的纤维素酶序列一致性为100%，证明纯化的蛋白为一种纤维素酶。该酶的最适温度为45°C，对热较稳定。该酶的最适pH为5.5，对酸碱均不稳定。金属离子对纤维素酶活性影响很大，Mn2+, Mg2+, Ba2+, Ca2+能够显著地促进酶的活性，而Cu2+, Zn2+, Fe2+, Sn2+对其活性产生抑制。底物特异性表明该纤维素酶属于一种内切-β-1,4-葡糖苷酶。运用纯化的纤维素酶对紫菜进行酶解，制备的紫菜寡糖具有较好的抗氧化能力，包括对羟基自由基的清除、DPPH自由基的清除、亚铁离子的螯合能力以及还原力等。清除DPPH自由基和羟自由基的EC50分别为6.89mg/mL和6.51mg/mL，对亚铁离子螯合的EC50为5.24mg/mL。根据肽质量指纹图谱获得的纤维素酶部分序列以及纤维素酶的保守区域，设计引物，克隆得到纤维素酶的全序列。序列全长1896bp，在GenBank登录号为KC456160.1。编码区的1785bp位于核苷酸序列的56-1840位， N端的14个氨基酸被认为是信号肽区域。本次纯化得到的纤维素酶经过肽质量指纹图谱分析获得的氨基酸序列并不含有N端的1/4区域序列。系统进化树分析表明，该纤维素酶与来自于海洋动物的纤维素酶同源性较高，与来自于微生物、植物的纤维素酶同源性较低，证明该纤维素酶直接来自于鲍鱼本身，而不是其消化系统中的微生物等。本文以鲍鱼为研究对象，从内脏中分离纯化出一种纤维素酶，对酶学性质进行了相关研究。运用分子生物学手段，克隆得到编码纤维素酶的全序列。本研究为鲍鱼内脏资源的综合利用提供了理论参考，同时丰富了纤维素酶基础理论方面的研究。