富含亮氨酸重复基序的类受体激酶LRR-RLKs(leucine-rich repeat receptor like kinase)是植物中最大的一类类受体蛋白激酶,在植物的生长发育和应激反应中起着重要作用。LRR-RLKs通常包含三个功能结构域:一个由亮氨酸重复基序LRR(leucine-richrepeat)构成的胞外端,一个将蛋白锚定在细胞膜上的跨膜区TM(transmembraneregion),以及一个通过磷酸化将信号传递到下游的胞内激酶结构域KD(kinase domain)。LRR-RLKs利用LRR感知多种配体,如激素、多肽,然后募集它的共受体形成异源二聚体相互激活将胞外的信号往下游传递。根分生组织生长因子RGF1(root meristem growth factor 1)作为具有磺酸化修饰的多肽类激素,控制着根部干细胞维持所需的PLETHORAl/2(PLT1/2)蛋白的稳定性。RGIs(root meristem growth factor 1 Insensitive)作为 RGF1 的受体参与了 RGF-PLETHORA信号通路,调控植物根部的生长发育。目前对RGIs的研究甚少,RGIs胞内端的激活和调控机制也不甚明了。本论文关注RGIs蛋白本身,主要运用蛋白克隆、表达、纯化相关实验技术,从大肠杆菌中获得了 RGI1-RGI5高浓度、高纯度的重组蛋白,通过对RGI1-RGI5进行蛋白结晶条件初筛获得了RG13的晶体,并解析了 RGI3激酶结构域的晶体结构,结构显示RGI3激酶结构域处于一个活化构象。此外,发现去磷酸化的RGI3在体外的自磷酸化极其微弱,但它能够和它的共受体蛋白BAK1进行交互磷酸化。因此,推测RGIs与BAK1主要通过配体RGF1诱导的异源二聚体来激活,这种激活方式与Brassinolide(BL)依赖的BRI1-BAK1激活方式非常相似。