α-catenin是组成细胞黏着连接的一个重要蛋白质。在钙黏蛋白依赖的细胞连接处,α-catenin将β-catenin和肌动蛋白组成的细胞骨架连接成一个整体,并且对细胞连接的动态过程和机械力在细胞连接处的传导过程起着重要的调控作用。已有研究表明,力引起α-catenin结构域的去折叠,并且暴露出在黏着连接处另一种称为vinculin的蛋白的结合位点以作为对内力或外力缓冲。α-catenin的调节结构域M1-3具有α-螺旋束组成的天然构象。这三个调节域中的每一个都有四个α-螺旋。通常拓扑构象,在蛋白质特别是那些承受机械力的蛋白的机械稳定性中起着重要的作用。在这里,我们用不同加载速度的力拉伸α-catenin,研究了其折叠和去折叠动力学参数。α-catenin的调节结构域在小于20pN的力下全部展开。与由7个β-片层结构组成的titin的免疫球蛋白结构域127相比,由α-螺旋组成的α-catenin的机械稳定性差得多。通过对以往M1结构域的平衡态研究和我们对M2-3结构域的加载速率依赖性去折叠力的测量结果的分析,发现去折叠距离Xu,定义为去折叠过渡态和天然构象态之间的延伸距离,α-catenin的去折叠距离高达5-8nm,代表着去折叠过渡态的展开长度几乎是天然态的两倍。我们也统计了 α-catenin重新折叠力的分布情况,并且经过计算得到Xf也就是是3.7pN时完全去折叠的多肽链和折叠过渡态之间的距离,大约是13nm。α-catenin如此长的折叠距离使它的折叠过程对拉伸力非常敏感。作为力的传感器,灵敏度对其发挥生物功能至关重要。在减力过程中,当所有三个结构域都去折叠时,未检测到4-5pN的M1结构域的折叠和去折叠的动态平衡过程,这表明M1结构域的稳定性和折叠动力学性质依赖于M2-3结构域的构象。在减力过程中,第一个重新折叠过程的步长大于30nm,这表明M1-3结构域的折叠是一个协同过程。