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可口革囊星虫是生长于我国沿海地区的一种海洋生物,体内含有丰富的蛋白质和微量元素,本文以可口革囊星虫为原料,提取水溶性蛋白,用二维电泳与质谱的方法分离和分析的水溶性蛋白质种类,将水溶性蛋白进行酶解,对水解液分离纯化,得到了高活性的降血压肽。另外,采用分子对接的方法研究了降血压肽与血管紧张素转化酶(ACE)的作用机理。本课题如下：(1)采用二维电泳的方法分离可口革囊星虫的水溶性蛋白质,用胶内酶解的方法酶解蛋白质,用MALDI-TOF/TOF进行二级质谱分析和查库匹配,鉴定出三个蛋白种类,其中两个蛋白质为肌动蛋白,一个蛋白质为NADH-醌氧化还原酶。从蛋白序列和虚拟酶切可以推断出可口革囊星虫的蛋白质中含有潜在的降血压肽。(2)以可口革囊星虫水溶性蛋白为研究对象,用胃肠蛋白酶水解,再对酶解物进行分离纯化、结果鉴定和抑制模式研究,结果表明：用胃蛋白酶酶解后,酶解液的ACE抑制活性ICso值是0.671mg/ml。进一步将酶解液用胰蛋白酶和a-糜蛋白酶水解后,降血压活性有所提高,ICso值降低为0.240mg/ml。将酶解液经过葡聚糖凝胶G15分离,收集降血压活性最高的部分,测定其ICso值为0.029mg/ml。将此部分再经过RP-HPLC分离,将纯化到的纯肽用MALDI-TOF/TOF鉴定分析,得到三个多肽Tyr-Ala-Ser-Gly-Arg, Arg-Tyr-Asp-Phe, Gly-Asn-Gly-Ser-Gly-Tyr-Val-Ser-Arg,分子量分别为552.59,559.65和895.93kDa, ICso值分别为184,235和29μM。通过双倒数作图法,发现这三个多肽对ACE的抑制方式均为非竞争性抑制。(3)分子对接研究降血压肽与血管紧张素转化酶的作用机理表明,降血压肽作用于的Zn2+及其附近的活性氨基酸,从而对其产生抑制作用,这表明降血压肽这类小分子多肽配体与大分子ACE酶受体相互作用时产生的能量越低,发生的相互作用就越强烈,也说明抑制活性越好。