目前在自然界所已知的细胞膜中,几乎都可以在其上找到具有a螺旋结构的插膜蛋白,而具有b折叠桶状结构的膜蛋白则只能在革兰氏阴性菌、线粒体和叶绿体的外膜上发现。具有b折叠桶状结构的外膜蛋白属于Omp85/TPS超蛋白家族。该家族蛋白的生物发生过程都依赖于一个共同的组装机器——BAM（b-barrel assembly machinery）,其主要是以BamA为核心。前期的研究结果表明,BAM复合物能够维持细胞膜完整性、细胞膜功能以及细胞生存能力。但是,BamA在其中作用的具体机制仍不清楚。在该博士论文中,选取流感嗜血杆菌BamA的POTRA结构域为主要研究对象。首先利用X-射线晶体学分别获得了流感嗜血杆菌BamA的POTRA1-4、POTRA3-5和POTRA4晶体结构。而后,通过结构整合、小角X-射线散射和分子动力学模拟确定了完整POTRA结构域的结构并发现该结构具有显著的灵活性,再利用细菌体内互补生长实验和生物膜干涉实验证明POTRA结构域的灵活性对BAM复合物生物学功能具有重要意义。随后,利用ELISA实验对每个POTRA结构域结合外膜蛋白底物的能力进行测定,结果表明从氮端到碳端的POTRA结构域结合底物的能力依次增加。在POTRA5相对保守的a2和b2上设计突变位点,再利用ELISA实验证实突变体结合底物的能力受到抑制。进一步在POTRA结构域上所有a2螺旋的关键位点进行突变,通过体内互补生长实验和生物膜形成实验发现突变导致细菌生长能力和生物膜形成能力都受到了抑制。根据以上实验结果,我们推测每个POTRA结构域上相对保守的a2-b2盘旋而成的孔道是外膜蛋白底物的运输路径,同时POTRA的灵活性也在BamA合成外膜蛋白的过程中起到重要作用。整体而言,论文中的研究工作对POTRA结构域募集外膜蛋白底物的机理进行了描述,并且阐释了外膜蛋白底物的募集过程,提出了POTRA灵活性介导的外膜蛋白底物募集的新理论。