基于β-酮脂酰-ACP-合成酶Ⅰ(FabB)的抑制剂分子作用机制研究及虚拟筛选

来源 :天津理工大学 | 被引量 : 1次 | 上传用户:jedy2008
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本文首先应用分子动力学模拟实验及MM-PBSA方法分别研究了大肠杆菌FabB单体及硫乳霉素(TLM)衍生物存在时复合物体系的RMSD、RMSF、蛋白二级结构及相对结合自由能等随模拟时间变化的规律。其次从ChemDiv库中筛选FabB抑制剂,借助FAF-Drugs4进行ADME/T预测,采用多种分子对接软件打分,筛选得到50个具有潜在成药性化合物,总结出FabB抑制剂的结构特性。最后基于本课题组前期合成的有抗菌生物活性的三唑类化合物与FabB及其他三个抗菌靶点(Fab I、FabH、FtsZ)进行分子对接筛选,寻找其可能的结合靶点,提出其与相应靶点的结合模式,研究三唑类化合物对于不同靶点间的作用规律。分子动力学研究表明:当无抑制剂时,FabB单体体系稳定性较差,活性位点Loop区残基波动性也较大,二级结构不稳定;当抑制剂TLM存在时,TLM C-2位的羰基氧可以与His298和His333之间形成氢键,占据活性位点,C-5位类异戊二烯侧链可以插入Loop区疏水口袋而进一步固定;在TLM C-3位引入给电子基团,有利于与活性口袋附近的氨基酸作用,加强与蛋白质结合的能力;在TLM C-4位引入长链基团,位阻会影响其与活性位点关键氨基酸形成氢键,但也可以稳定占据蛋白质活性通道;在TLM C-5位引入含有苯环的侧链时,可以与Loop区中Pro272形成π-π堆叠作用,加强侧链的固定,引入含有羰基等氢键受体,可以与Gly391和Gly394之间形成氢键,进一步固定侧链。虚拟筛选得到的化合物在结构上有如下特征:抑制剂含有氢键受体,能与FabB催化三联体Cys163-His298-His333中的一个或多个形成氢键作用,将其牢牢固定在催化三联体附近,抑制剂的其余部分可以与活性位点Loop区上的残基形成氢键或π-π堆叠作用,稳定蛋白质结构,占据活性空腔,阻断酶底物的进入,达到抑制效果。三唑类化合物对于不同靶点间的作用规律为:将三唑类化合物以基本骨架分为四类,其中,第Ⅰ、Ⅱ、Ⅲ、Ⅳ类化合物对Fab B亲和力较好,均具有与TLM类异戊二烯侧链在空间位置上相重合的含苯环侧链,可与FabB活性位点Loop区形成疏水作用,与Pro272形成π-π堆叠作用;第Ⅰ、Ⅲ类化合物对于FabI亲和力较好,均具有与TCL邻羟苯基在空间位置相重合的苯环,可以与NAD~+的烟酰胺环形成π-π堆叠作用,与关键残基Try156形成氢键或疏水作用;第Ⅰ、Ⅲ类化合物对FtsZ亲和力较好,结合模式与9PC相似,可与Gly205、Val207及Asn263形成相互作用,与FtsZ活性位点的结构互补。
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