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SLC20A1定位于2q13，由11个外显子和10个内含子组成，该基因编码膜蛋白Pit1，Pit1是在大多数真核生物中表达的Ⅲ型钠-磷协同转运蛋白之一，在体内无机磷向胞内转运过程中发挥重要作用。目前的观点认为Pit1通过促进血管平滑肌细胞的磷吸收为血管钙化所需的羟基磷灰石形成提供了条件，从而在钙化过程中起到关键的作用。为了研究SLC20A1引起血管钙化发生的分子机制。本论文通过截取SLC20A1胞内亲水Loop环的编码序列构建钓饵载体，并利用SMARTTM技术成功构建了小鼠胎脑cDNA文库，文库经过鉴定后，完整性和代表性均符合实验要求。随后利用酵母双杂交系统从构建的文库中筛选可能与Pit1相互作用的蛋白质，结果筛选到了一个新的与其相互作用的蛋白Psma7。 Psma7是20S蛋白酶体核心复合物的α4亚基。20S蛋白酶体与19S蛋白酶体一起组成26S蛋白酶体复合物，在体内参与泛素化-蛋白酶体系统（UPS）中而起作用。 为了进一步探究Pit1与Psma7相互作用引起血管钙化的可能机制，研究了两者之间是否在体内环境下存在相互作用。成功构建了带有GFP标签的Psma7表达载体，以及带有Flag标签的Pit1表达载体，通过Co-IP实验，验证了Pit1与Psma7的相互作用。并进一步利用免疫荧光共定位实验证明了Psma7与Pit1在细胞内是共定位的。 本次研究首次发现了与Pit1相互作用的一个新的蛋白Psma7，并且初步证明了它们在物理上和功能上确实存在相互作用。这为解释Pit1引起血管钙化的分子机制提供了依据，进一步的研究如果能证明我们的推测，则必将为血管钙化相关疾病的治疗和药物开发提供新的可靠靶点。