【摘 要】
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非受体酪氨酸激酶c-Abl广泛表达于各组织细胞中,其序列高度保守。它的亚细胞定位与其功能密切相关。细胞核内的c-Abl在细胞凋亡调控以及DNA损伤修复过程中起重要作用,而胞质
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非受体酪氨酸激酶c-Abl广泛表达于各组织细胞中,其序列高度保守。它的亚细胞定位与其功能密切相关。细胞核内的c-Abl在细胞凋亡调控以及DNA损伤修复过程中起重要作用,而胞质中的c-Abl则与细胞黏附、细胞分化和氧化应激有关。c-Abl借助其C端的3个核定位信号(NLS)和一个核输出信号(NES)完成细胞核-细胞质间的穿梭过程。与此形成鲜明对照的是,具有恶性转化能力的c-Abl突变体都只定位于细胞质中。例如BCR-Abl,虽然它具有与c-Abl相同的C端序列和NLS、NES,但它只存在于胞质中,而且胞质中BCR-Abl的组成型活化是导致人类慢性粒细胞白血病(CML)的重要原因。目前,关于c-Abl核-质穿梭的详细机制还不清楚。 通过酵母双杂交系统,以人类Ib型c-Abl作为诱饵蛋白,进行Hela细胞cDNA文库的筛选。获得了一个可能在c-AM核-质穿梭过程中具有调控作用的蛋白:核孔蛋白p62。核孔复合物(NPC)是大分子物质进行核.质运输的唯一通道,p62是NPC的一个重要组成部分,它位于中央通道内侧,在许多物质的核-质穿梭过程中具有调节作用。通过免疫共沉淀和体外结合实验证实:c-Ab1和p62之间具有相互作用,而且这种相互作用是通过c-Ab1的SH3结构域与p62的P299位点之间的结合实现的;p62可被c-Ab1部分磷酸化;在电离辐射和阿糖胞苷所致的DNA损伤的研究中发现,c-Ab1与p62及其二聚体的结合在DNA损伤早期呈增多的趋势,在DNA损伤后期,二者之间的结合减少;此外,通过亚细胞组分的分离和激光共聚焦显微镜观察,发现p62具有促进c—Ab1进入细胞核的作用。
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