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高血压是全世界最大的流行病之一，在我国高血压发病率逐年增高，我国高血压患者中能有效控制血压的仅有3%。研究表明，有效控制血压的重要方法是降低血管紧张素转换酶（Angiotensin Converting Enzyme, ACE）的活性。本研究以菜籽粕为原材料提取出的菜籽蛋白为原料进行分步酶解，并对酶解工艺、脱色工艺、分离工艺进行了优化；对高活性的分离组分进行了结构初探和性质评价。研究结果如下：（1）筛选出碱性蛋白酶和中性蛋白酶作为分步水解菜籽蛋白的酶，通过Box-Behnken模型响应面法优化菜籽ACE抑制肽制备工艺，得到了酶解菜籽蛋白的回归方程为ACEI=＋50.22600－0.29250×温度＋0.47750×底物浓度+0.70250×酶与底物质量之比－0.11750×温度×底物浓度－1.11250×温度×酶与底物质量之比＋1.41750×底物浓度×酶与底物质量之比－9.41175×温度2－2.45675×底物浓度2－3.83175×酶与底物质量之比2，方程最值求解，得到最优的水解条件为温度54.9℃、底物浓度5.65%、酶与底物的质量比6.5%，ACEI理论值为50.303%。实际验证得到ACE抑制率为50.12%、IC50为1.78mg/mL的ACE抑制肽，实际值接近于理论值。（2）对酶解液进行脱色，优化确定了最优工艺为：活性炭的用量1％、pH3.0、温度80℃、时间50min，在此条件下测得脱色率为85.52％，ACE抑制率为57.83%，活性损失率为5.69％。（3）将脱色后冷冻干燥的菜籽ACE抑制肽粗品进行超滤分离研究。确立了较佳的工艺条件为：第一级超滤（截留分子质量为10kDa），最佳料液浓度2%、料液温度40℃、操作压力0.3kg/cm2；第二级超滤（截留分子质量为3kDa），最佳料液浓度2%、料液温度30℃、操作压力0.7kg/cm2。原液的IC50值经过两级超滤后下降为1.33mg/mL，下降了25.3%，活性总回收率达到77.37%，小于3kDa的组分活性最高，其肽含量为82.85%。各组分的肽谱分析表明有4个高活性的组分峰。（4）对高活性的分离组分的氨基酸分析可知，菜籽ACE抑制肽和菜籽蛋白均由17种氨基酸组成（色氨酸未计），精氨酸（18.19mg/100mg）、谷氨酸（12.58mg/100mg）、天门冬氨酸（10.05mg/100mg）是菜籽ACE抑制肽主要的氨基酸组成部分，呈味氨基酸的含量极为丰富；紫外扫描图谱表明最大吸收峰在216.0nm；红外扫描图谱显示了酰胺键、糖环、O-H、N-H、 C=O、C-N，-CH3等基团的存在。（5）理化性质研究表明：菜籽ACE抑制肽的溶解性基本不受pH值的影响、黏度在其浓度5%20%的范围内变化不大、耐热耐酸碱性较强。菜籽ACE抑制肽的吸油性、起泡性、乳化稳定性低于菜籽蛋白，而吸水性和乳化性要高于菜籽蛋白。