中心粒是中心体和鞭毛的重要组成部分。细胞分裂过程中中心粒的异常复制，将可能导致染色体的异常分离，引发严重的后果。虽然人们已经意识到了中心体异常与遗传性疾病之间的因果关系，但对于中心粒自身形成及中心粒异常表达的分子机制的研究成果甚少。近年来研究发现，与果蝇Asterless蛋白同源的中心体蛋白Cep152(centrosomal protein of152 kDa)是存在于脊椎动物细胞中心体上的一个高度保守的蛋白，它不仅与纤毛的形成和功能相关，同时还在中心粒复制及维持中心粒数量方面起着至关重要的作用。因此，对Cep152稳定性调控机理的研究将有助于我们更好阐明中心粒形成及中心体调控的分子机制。　　 本论文通过生物化学和分子生物学的实验技术手段，发现中心体蛋白Cep152能够被βTrcp(beta-transducin repeats-containing proteins)所识别，而且这种识别以Cep152蛋白C末端保守序列中特异性位点的磷酸化为前提。过表达βTrcp显著下调Cep152的蛋白水平。同时还发现丝氨酸/苏氨酸蛋白激酶CK1δ能够结合并且调控Cep152蛋白水平。进一步研究发现Cep152是通过SCFβTcp泛素连接酶介导的蛋白泛素化而降解，而CK1δ是Cep152蛋白泛素化所必须的激酶。这些结果表明CK1δ可能通过结合并且磷酸化Cep152蛋白C末端保守序列中的特异性位点，增强SCFβTrcp泛素连接酶与Cep152的结合，促进Cep152蛋白泛素化而降解，从而实现对Cep152稳定性的调控。因此，我们的研究结果从分子机制上阐明了调控Cep152稳定性的一条可能的途径。