真核生物的转录延伸过程是由多种蛋白复合物协同调控的。RNA聚合酶Ⅱ作为转录过程的核心,能够与多种因子(Set2,Ctk1激酶复合物,Bur1激酶复合物,基本转录延伸因子Spt5/4复合物)直接或者间接地相互作用。我们关注Ctk1激酶复合物对RNAPⅡ的CTD磷酸化修饰的研究,包括它们的结构状态以及在转录调控过程的调控机制。另外,Spt5和RNAPⅡ一样,都含有可以被磷酸化修饰的CTD结构域,并且它的磷酸化修饰对转录延伸复合物的组装以及转录的调控都有着非常重要的意义。我们从体内直接纯化得到基本转录延伸因子Spt5/4复合物与其激酶Bur1复合物,进行了活性验证,并对其进行初步的二维分析,为进一步研究其结构与功能奠定了基础。Set2是H3K36的甲基转移酶,在体内它能够以游离形式以及Set2-RNAPⅡ两种形式存在,功能方面的研究也证实了两种不同存在形式的Set 2能够发挥不同的生物学功能,但是这两种状态的调控以及Set2、Set2-RNAPⅡ的结构基础目前都没有清晰的认识,我们从酵母细胞内分离纯化出Set2以及Set2-RNAPⅡ的复合物,并初步解析了它们的二维结构,为研究RNA聚合酶Ⅱ在调控Set2中的机理提供了可能。