内质网分子伴侣Calnexin/Calreticulin在G572R-hERG、E637K-hERG蛋白质转运异常中作用

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背景和目的:先天性长QT综合征是因编码离子通道蛋白的基因突变导致心肌细胞膜离子通道功能障碍而引起的一组临床综合征。LQT2因hERG基因突变所致。目前已发现将近300个hERG突变位点,其主要突变类型为错义突变。近年来的研究发现大多数错义突变其发病机制为蛋白质转运异常,即突变体蛋白不能形成成熟的通道蛋白转运至细胞膜上,而滞留于内质网。分子伴侣在蛋白合成转运及降解中起着重要作用。本论文拟研究内质网分子伴侣蛋白-calnexin和calreticulin在G572R-hERG和E637K-hERG蛋白合成转运及降解中的作用机制。材料和方法: 1﹑将pcDNA3-WT, pcDNA3-E637K和pcDNA3-G572R转染入HEK293。2﹑用细胞免疫化学检测WT-hERG,G572R-hERG和E637K-hERG在细胞中的定位。3、用Western-Blot方法检测分子伴侣﹑ WT-hERG ,G572R-hERG、E637K-hERG和未折叠蛋白应答因子(ATF6)的蛋白表达。4﹑用免疫共沉淀检测分子伴侣和未成熟hERG蛋白之间是否相互作用。5﹑用蛋白酶体阻断剂LACT和ALLN对转染的野生型及突变型细胞进行干预,用Western-Blot和免疫共沉淀方法检测干预前后蛋白表达是否存在差异。结果: 1﹑G572R-hERG/E637K-hERG表达未成熟hERG,并与分子伴侣共定位于内质网,而WT-hERG除了表达未成熟hERG,还表达位于胞膜的成熟蛋白。分子伴侣、未成熟hERG表达量在G572R-hERG/E637K-hERG组较野生型组增多。3、分子伴侣-hERG复合物在G572R-hERG/E637K-hERG较WT-hERG中表达量明显增多。4﹑ ATF6被激活。5﹑蛋白酶体阻断剂增加G572R-hERG和E637K-hERG中分子伴侣﹑hERG蛋白的表达。结论: G572R-hERG和E637K-hERG的蛋白转运异常是由于蛋白折叠异常所引起,分子伴侣与G572R-hERG/E637K-hERG的缺陷折叠蛋白结合时间延长,从而促进蛋白正确折叠,若仍不能正确折叠则突变蛋白最终在蛋白酶体中被降解。因此,分子伴侣calnexin/calreticulin在G572R-hERG和E637K-hERG通道蛋白的转运降解中起着重要作用。
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