Swollenin蛋白与植物expansin相似,虽然本身没有水解活性,但是能够使滤纸能结晶纤维素结构疏松,协同纤维素酶降解纤维素,因其对棉纤维的膨胀作用被命名为swollenin,基因名为swo1。　　 纤维物是地球上最丰富的碳水化合物,在生产能代替汽油的化学物质方面具有良好的应用前景。但是,用纤维素酶降解纤维材料使得该过程花费高。因此,尽管swollenin和植物expansin本身缺乏水解活性,它们在纤维素酶降解纤维材料的过程中具有非常重要的作用。植物expansin跨物种表达困难,分离纯化的分离方法不能满足工业上的需要,而swollenin蛋白则有在微生物宿主中异源表达的优势,能够通过微生物发酵提高swollenin的产量,从而满足应用需要。目前对swollenin蛋白的研究主要集中在该蛋白的活性方面,而很少有培养基成分和培养条件对swollenin蛋白活性影响的研究。　　 swo1基因编码493个氨基酸残基,生物信息学方法预测swollenin蛋白分子量为51.5 kD,等电点为4.8。对swollenin蛋白的结构域分析表明,它主要有纤维素结合域、expansin-EG45和expansin-CBD三个结构域。对该蛋白的二级结构分析表明,它以β-折叠和无规卷曲为主,催化域的结构最为松散。我们成功表达了重组米曲霉中的swollenin蛋白,并以该蛋白的协同活性为指标,对碳源、氮源等培养基成分和部分培养条件进行了优化并得到最适合swollenin表达的培养条件:以甘油为碳源,以花生饼粉为氮源,接种量为1.5 x107个孢子/40 mL培养基,pH5.6,培养88h。在该发酵条件下,swollenin的最高产量为50 mg/L。分别用亲和层析和离子交换层析对发酵液中的swollenin蛋白进行纯化,但是亲和层析分离得到的蛋白没有协同活性,可能原因是蛋白变性;用硫酸铵沉淀和离子交换层析两步法成功分离得到swollenin蛋白,纯化后蛋白的纯度为95.1％,总回收率为53.2％,从1L发酵液中分离得到26.6 mg swollenin蛋白。最后,我们对纯化蛋白的协同活性进行了研究,结果表明,纯化后的swollenin蛋白具有显著的协同活性,当含有0.06 FPU纤维素酶和300βg swollenin蛋白/g滤纸的混合溶液作用于滤纸时,水解产生的还原糖含量比对照多81.7％。