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以大豆胰蛋白酶抑制剂SBTI为配基，Sepharose-4B为载体的亲和层析从赤子爱胜蚓(Eisenia foetida)匀浆液中分离出了蚯蚓纤溶酶全组分，采用DEAE-Cellulose-52离子交换柱层析和制备电泳分离纯化了蚯蚓纤溶酶单组分EfP-Ⅰ-1和EfP-Ⅰ-2。纤维蛋白平板法和BAEE测得组分EfP-Ⅰ-1的比活力分别为0.30IU/μg和3.79U/μg，组分EfP-Ⅰ-2的比活力分别为0.41IU/μg和6.13U/μg。
Schiffs试剂染色证明蚯蚓纤溶酶为一组糖蛋白组分，全组分的含糖量为2.98％，单组分EfP-Ⅰ-1和EfP-Ⅰ-2含糖量分别为5.71%和1.93%。三种凝集素ConA，LCA，AAL点印迹结果表明，EfP-Ⅰ-1和EfP-Ⅰ-2都具有末端甘露糖残基和核心岩藻糖结构的糖形。
分别以三氟甲基磺酸去糖基化前后的蚯蚓纤溶酶全组分EFEs为抗原免疫家兔，Western-blotting和ELISA结果表明，两种抗原的免疫原性和免疫反应性没有明显的差别。单组分EfP-Ⅰ-1和EfP-Ⅰ-2经三氟甲基磺酸去糖基化后失去了抵抗胰蛋白酶水解的能力，而蚯蚓纤溶酶全组分经去糖基化后完全丧失了纤溶活性。
以糖苷酶A对固定在Sepharose-4B-SBTI上的蚯蚓纤溶酶进行去糖链处理，ConA-HRP亲和印迹和Schiffs染色结果表明，蚯蚓纤溶酶的糖链被去除，纤维蛋白平板法检测去除糖链后纤溶酶活性降低大约30%。