CD200蛋白质分子三维结构的构建

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CD200分子是自1979年由Mc Master发现的。它属于免疫球蛋白超家族,是一种I-型膜糖蛋白,胞膜外区有两个免疫球蛋白样结构域。CD200在人类和啮齿类动物均有表达,广泛分布在中枢和外周神经系统、胸腺细胞、淋巴细胞、血管内皮细胞、平滑肌细胞以及卵巢细胞和神经元。具有介导T细胞共刺激信号,促进T细胞增殖,使1型细胞因子减少,2型细胞因子增加的作用,从而发挥诱导同种和异种的移植耐受,延长移植物存活时间的功能。CD200胞内仅有19个氮基酸,缺乏任何信号序列,也没有作为信号衔接蛋白相互作用所需的跨膜锚定位点,因此其功能效应需要表达于其他细胞表面相应的受体参与。CD200与CD200Rs结合后,通过胞内NPXY序列或跨膜区与信号衔接分子结合产生效应,但其分子机制不明。蛋白质的功能主要取决于它们的三维结构、运动及相互作用。对蛋白质结构的解析可以从根本上阐明蛋白质功能的分子机制和基础,同时也是研究蛋白质功能的一个重途径。本研究利用同源模建的方法对CD200分子进行了蛋白质三维结构预测的理论研究。主要结果:通过同源模建和分子动力学模拟,得到了CD200的三维结构。研究表明CD200分子在化学结构上是对称的。为CD200在前期的实验提供了理论依据。结论:通过从蛋白质三维结构预测的理论研究中,获得了CD200分子的一个对称的分子结构蛋白质三维构象。从理论基础上为CD200分子的功能及作用提供了有力依据。
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