研究蛋白与界面的相互作用，是蛋白质纯化与复性、酶固定、蛋白药物剂型化等领域的重要内容，本论文选择双偏振光干涉分析仪(Dual Polarization Interferometry，DPI)和原子力显微镜(Atomic Force Microscope，AFM)作为研究固-液界面的主要方法，通过模拟层析介质的表面环境，研究蛋白质在固-液界面上的吸附行为与吸附形态。本论文通过表征人血清白蛋白(Human Serum Albumin，HSA)、血红蛋白和乙肝表面抗原(HBsAg)的固-液界面吸附行为，初步探究了不同界面性质带来的界面吸附差异，开展的研究工作如下：　　 1、选择结构清楚的单体蛋白HSA作为模型蛋白，初步探索蛋白质的界面行为。DPI结果表明，HSA在硅羟基表面及琼脂糖表面的吸附量分别为2.73 ng/mm2、0.48ng/mm2，说明亲水性化合物减少了蛋白质的非特异性吸附。此外还考察了HSA在硅羟基表面和DEAE琼脂糖表面的高盐洗脱行为，结果显示，高盐对表面吸附的HSA洗脱效果明显。　　 2、血红蛋白为四亚基蛋白，DPI和AFM联用可以实现对同一界面上蛋白吸附量和吸附状态的检测。DPI结果表明，当溶液环境中血红蛋白的浓度为1.08 mg/mL时蛋白在硅羟基表面的吸附厚度为3.54 nm，AFM检测硅羟基表面的吸附血红蛋白直径在60-150 nm之间，远高于血红蛋白的分子尺寸，说明在界面微环境的影响下，分子间出现了团聚。　　 3、联用DPI和AFM进一步分析了超大分子-乙肝表面抗原的界面吸附行为和结构变化规律。DPI检测结果显示，0.67 mg/mL的HBsAg在硅羟基表面及DEAE琼脂糖表面的吸附厚度分别为1.04 nm、23.69 nm。AFM扫描显示硅羟基表面的蛋白颗粒直径范围在288-401 nm之间，DEAE琼脂糖表面的蛋白直径范围在520-971 nm之间，说明HBsAg在表面形成大的团聚体，而DEAE琼脂糖表面的团聚现象更严重。此外还研究了表面的DEAE配基密度对吸附HBsAg的影响，DPI结果表明，随着配基密度的增加，HBsAg吸附量增加，AFM固相扫描结果也显示，随着配基密度的增加，HBsAg在表面的厚度和直径增加。