糖基化修饰是生物体内最重要的翻译后加工过程之一,生物体内具有着数量庞大的糖基转移酶类,形成超基因家族。在真核生物中,Alg14和Alg13是N糖基化过程中的两个非常保守的蛋白,它们结合在一起,以杂二聚体的方式形成UDP-N-乙酰葡萄糖胺转移酶,偶联在内质网膜上,在脂连寡糖合成的第二步中发挥作用,其中Alg14具有膜结合功能,Alg13负责催化糖基转移。MurG是细菌中普遍存在的一类糖基转移酶,前人的研究指出,Alg14和Alg13分别与MurG的N端和C端相似,并推测细菌细胞壁肽聚糖合成途径与N糖基化过程的脂连寡糖合成途径有着共同起源,但有关Alg14、Algl3这两个部分的起源机制以及早期进化过程并没有详细的说明。本研究通过对公共数据库的深度搜索,在三大类生物细菌、古细菌、真核生物中分别获取了含Alg14、Alg13结构域的代表序列,结合系统发育分析,本研究对三类生物中都存在的多结构域蛋白的来源进行了推测。分析结果表明,原核生物中的Alg14/Alg13类型的多结构域蛋白是进化上原始的,而真核生物中的多结构域蛋白均为基因二次融合所形成的。基于前人的发现,以及这样的稀有基因组变异特征和系统发育分析结果,本研究推断Alg14、Alg13这两个部分最初是在同一个基因中表达,该基因由MurG-like基因进化而来,而分开表达的Alg14、Alg13基因起源于进化早期一类细菌中的多结构域蛋白基因的分裂事件。同时本研究指出,进化早期的水平基因转移事件推动了这种二聚体酶在三大类生物中的分布。