胶原蛋白是多细胞生物中分布最为广泛的蛋白质种类之一,其在食品、医学、材料等领域应用广泛。目前,传统的胶原蛋白大多从哺乳动物中提取,但哺乳动物胶原蛋白因疯牛病、口蹄疫等生物安全性的缺陷,无法满足市场对胶原蛋白产品需求的日益扩增。近年来,来源更为广泛、生物安全性更为优越的鱼源胶原蛋白引起了科学家的广泛关注,但鱼源胶原蛋白在机械性能、生物稳定性能等方面存在天然的不足,限制了其实际应用。为了改善鱼源胶原的性能,拓展其应用范围,本论文探讨了超声波处理和异源胶原共混对胶原蛋白自组装动力学及其产物性能的影响,为鱼源胶原蛋白的应用以及新型胶原材料的开发提供新的思路。通过控制胶原纤维化进程实现胶原纤维和胶原基材料性能的改进是目前胶原蛋白领域的研究热点。本研究以草鱼皮中提取的酶溶性胶原蛋白(Pepsin-solubilised collagen,PSC)为原料,在胶原蛋白自组装进程中引入超声处理,得到胶原自组装的纤维化产物,考察超声处理条件对胶原组装动力学行为的影响,并对胶原纤维形态和胶原凝胶的性能进行了分析和比较。结果表明,在成核阶段介入超声波处理能有效促进胶原蛋白的自组装速度,且与超声波处理的功率成正比。原子力显微镜观察胶原组装不同时期的胶原蛋白形态,进一步证明了超声处理会加速胶原纤维化重组进程。经超声波处理的胶原组装凝胶的热稳定性基本不变,凝胶的网络结构、凝胶强度和生物相容性会随着超声波功率的增大而改变。胶原材料的网络结构随着超声波功率的增大而变得更加疏松,形成的孔隙逐步增大且空隙大小的不均匀性增加(p<0.05);胶原凝胶的硬度随着超声功率的增大而减小;达到适当的超声功率后,超声波处理形成的胶原凝胶比对照胶原凝胶具有更好的促进细胞增殖能力(p<0.05)。尝试利用异源胶原共混纤维化的方法改进胶原纤维化产物的性能。以牛蛙皮和猪皮酶溶性胶原蛋白为原料,将两种胶原共混组装,与单一体系的胶原组装和解离行为进行对比。结果表明,异源Ⅰ型胶原蛋白共混后自组装能形成一种新的异源“杂化纤维”。研究发现,在异源胶原共混体系的温度(30℃)低于猪皮胶原纤维化重组启动温度(35℃)时,共混体系中的猪皮胶原也会参与组装;猪皮胶原浓度较大时,共混组装现象出现较早,猪皮胶原浓度较低时,共混组装出现的时间较晚。纤维热解离的荧光强度分析表明,异源胶原共混组装形成了一种与牛蛙皮和猪皮胶原纤维解离温度不同的新胶原纤维产物,该纤维的热解离温度介于牛蛙皮(34℃)和猪皮(42℃)胶原纤维热解离温度之间(37~39℃)。荧光淬灭实验表明,在共混体系中胶原分子经纤维化进程后,FITC出现了显著地荧光淬灭现象(淬灭率21.4%),而作为对照的单侧标记的共混体系、FITC标记的猪皮胶原溶液、双荧光混合溶液等均没有出现显著的荧光淬灭行为,说明在共混组装体系中,两种异源胶原分子间发生了密切的分子间相互作用,该结果直接证明异源胶原共混形成了“杂化”纤维,即同一胶原纤维上同时存在牛蛙皮和猪皮胶原蛋白分子。利用牛蛙皮和猪皮胶原蛋白为原料开展异源胶原间的共混组装,对其共混后构建的异源胶原纤维化重组产物进行结构和性能表征。结果表明,共混后纤维化重组产物的性能与单一体系的胶原纤维化重组产物在纤维形态和性能上均有显著性差异。单一体系的牛蛙皮和猪皮胶原纤维的直径分别为110±17 nm和104±21 nm,明显大于共混体系(97±18 nm)胶原纤维的直径(p<0.05);单一体系的牛蛙皮(66.2±3.5nm)和猪皮(67.8±2.8 nm)胶原纤维D周期与共混体系(62.5±1.9 nm)的D周期也有显著差异(p<0.05)。共混体系的纤维化重组产物的热变性温度(49℃)不同于单一体系的牛蛙皮(44℃)、猪皮(51℃)以及两种单一体系纤维重组后的简单混合。异源胶原共混组装产物的流变学性能、红外光谱和X射线衍射分析以及细胞培养实验结果与单一体系的牛蛙皮和猪皮组装产物也都表现出显著性的差异。这些结果均证实,异源胶原共混组装后,形成了一种具有“杂化”构造的新纤维产物,该产物具有特异性的性能和纤维构造。