胶原蛋白是动物体内重要的结构蛋白之一。由于具有独特的三股螺旋结构，使其具备了优良的力学性能和热稳定；同时，胶原蛋白具有良好的生物相容性和生物可降解性。这些性质决定了它在生物医用材料中的广泛应用前景。但是，近年来研究发现，来源于动物体的胶原蛋白存在若干隐患，如从动物体内提取的胶原蛋白可能携带该动物体内的某些病毒，这样会带给人类交叉感染；另外动物来源的蛋白在人体内可能会有免疫排斥反应，这些问题就限制了胶原蛋白的应用。 针对此问题，本论文提出了一种非动物来源的合成方法，以避免上述问题的发生。该方法是利用基因重组技术及生物工程的手段，在胶原蛋白结构和功能关系的基础上，设计了系列重组类人胶原蛋白，并利用大肠杆菌进行表达。由于原核生物--大肠杆菌缺少翻译后的修饰作用，因此，合成的重组蛋白稳定性相对较差。本研究中，我们在重组蛋白设计时，在其C末端引入了一段Foldon功能片段。该Foldon片段来自某一噬菌体纤维蛋白的N末端，该噬菌体纤维蛋白的组装类似于胶原蛋白，而Foldon区域的作用是促进该蛋白的组装和稳定其结构。通过基因重组和发酵技术，我们在大肠杆菌中成功地表达了四种具有不同分子量大小的重组类人胶原蛋白，MS结果显示，蛋白的氨基酸组成与我们所设计的序列完全一致。FTIR结果显示，类人胶原蛋白具有与天然胶原蛋白相同的结构特征，即形成三股螺旋结构；DSC和TG等分析结果显示，通过Foldon片段的引入，类人胶原蛋白的热稳定性得到了明显提高。同时，本研究对所获得的重组类人胶原蛋白的生物相容性进行了分析。结果显示，类人胶原蛋白对人骨肉瘤细胞MG-63的生长具有明显的抑制作用，而对小鼠的成纤维细胞L929具有很好的促进粘附和增殖作用，与天然胶原蛋白极其相似。 本论文所合成的类人胶原蛋白，一方面具有天然胶原的特性，即三股螺旋结构以及对正常细胞良好的生物相容性，同时，对骨肉瘤细胞的生长具有抑制作用，是由于三股螺旋中含有丰富RGD序列，它能竞争性的与肿瘤细胞膜上的整合素结合，从而抑制肿瘤细胞转移，促进其凋亡。虽然其对MG-63的抑制机理有待更深入研究，但这一发现具有很好的应用前景，可以利用该蛋白作为生物材料进行开发应用。