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本研究以交链孢菌为材料，进行植物激活蛋白的提取、分离、纯化和理化性质鉴定，并对糖蛋白的结构和功能进行了初步研究，为进一步研究植物激活蛋白及其作用机理奠定理论基础。结果如下：
1.交链孢菌在28℃恒温振荡培养72h，66KD蛋白质量达到最大。用70％、80％乙醇提取，66KD蛋白质提取量最大，说明66KD蛋白是醇溶蛋白。20％-30％饱和度的硫酸铵，沉淀的总蛋白含量最高，约占蛋白总量的43.23％。双向电泳结果表明，激活蛋白的等电点大多集中在酸性区域。
2.利用离子交换层析技术进行粗蛋白纯化，用pH3.5、pH4.0醋酸缓冲液洗脱得到两个具有生物活性的目的蛋白，其分子量分别为66KD和45KD。用离子交换层析梯度洗脱的分离效果较好，但所需时间长。初步纯化的66KD蛋白质通过脱盐处理，以除去其中的盐类、小分子杂质及降解的小肽段。然后利用分子筛层析进行精细纯化，获得66KD蛋白质，经检测表明具有生物活性。
3.糖蛋白的鉴定。利用12％Native-PAGE和12％SDS-PAGE进行蛋白质纯度和分子量检测，经纯化后获得66KD和45KD蛋白质，达银染电泳纯。凝胶经糖蛋白特异性染色后发现，66KD蛋白质为糖蛋白。紫外光谱扫描发现，该蛋白质的特征吸收峰为257nm。测得该糖蛋白糖与蛋白比值为1.75。利用PNGaseF酶和β-消去反应进一步鉴定糖蛋白的连接方式，证明糖蛋白中存在O-糖苷键。该糖蛋白对胃蛋白酶敏感，对胰蛋白酶不敏感，切割后获得约53KD的肽段和10KD的小肽。
4.糖蛋白异型鉴定。利用SDS-PAGE、切胶回收，以及等电聚焦技术，进行了糖蛋白异型鉴定。结果表明，交链孢菌在摇床培养48h时，糖蛋白异型最为明显，出现三种异型体，等电点分别约为3.5、3.7和4.3，与该糖蛋白在离子交换柱上的结果相同。
5.对糖蛋白进行肽指纹图谱分析，在Mascot站点对所得数据进行检索分析，未发现于之相匹配的肽指纹图谱，提示可能为一新的糖蛋白。
6.蛋白质结构分析。分别用CH3OH∶H2O=1∶1(V/V)、CH3OH∶H2O=1∶20(V/V)、H2O三种溶剂溶解糖蛋白，在190nm～240nm波长范围内，进行圆二色光谱扫描。结果表明具有α螺旋、β折叠、转角和无规则卷曲四种二级结构类型。用有机相CH3OH微扰后，α螺旋结构含量为15.8％，没有发生变化；β折叠含量由46.1％逐渐变化为48.6％，有增加的趋辨；在由有机相向水相过渡的过程中，转角含量由13.5％下降至6.2％，无规则卷曲含量增加。
7.蛋白质晶体生长条件的摸索及鉴定。利用CrystalScreenTMHR2-110和CrystalScreenTMHR2-112的98种条件作为池液，进行结晶条件的摸索，于16℃，在CrystalScreenTMHR2-110的第14号缓冲液条件下获得蛋白质晶体，由于衍射点较少，未获得理想的衍射数据。
8.进行糖蛋白的生物活性测定。用糖蛋白液对小麦种子浸泡6h后，分别于2天后测定萌发势、5天后测定幼苗株高。生物活性测定结果表明：2天后种子萌发势分别为93.62％、97.87％和93.61％，与对照萌发势87.15％相比明显提高，方差分析表明，在p＜0.05条件下存在显著性差异，其中2μg/ml处理效果最佳。经不同浓度处理后，小麦生长5天后植株高度均高于对照。