金鲳鱼作为我国养殖量最大的海产鱼类之一,其中有50-80%用于鱼丸、鱼片等加工,在加工过程中必然会产生大量鱼皮等下脚料。因此,本研究从金鲳鱼皮中提取酸溶性（ASC）和酶溶性（PSC）胶原蛋白,考察了它们的理化性质,并研究了pH对胶原蛋白成纤维特性的影响,最后利用CM-52离子交换层析系统分离了酸溶性胶原蛋白的α₁、α₂和β亚基,研究了胶原蛋白一级结构与胶原蛋白及胶原蛋白亚基理化性质之间的相关性。首先,以金鲳鱼皮为原料提取酸溶性胶原（ASC）和酶溶性胶原（PSC）,并对其理化性质进行测定和比较。结果发现,金鲳鱼皮ASC和PSC都属于I型胶原蛋白,主要由α、β、γ肽链组成。ASC的α₁和α₂的分子量分别为130 kDa和115 kDa,略高于PSC的α亚基分子量。氨基酸和傅里叶红外光谱结构显示两种胶原具有相似的氨基酸组成和二级结构。然而,在经过V8蛋白酶后ASC肽图谱在40kDa附近出现特异性条带。通过粘度测得ASC和PSC的变性温度（Td）分别为31.8^oC和30.0^oC,而利用DSC测得的ASC和PSC最大转变温度（Tm）分别是33.0^oC和32.0^oC。另一方面,在ASC的浊度-时间曲线中出现了成核期、增长期和稳定期三个阶段,而然在PSC的浊度-时间曲线只是一条吸光度较低的直线。另外还发现ASC在25^oC条件下可以形成纤维凝胶,从而提高其热稳定性。接着,研究了不同pH对金鲳鱼皮胶原蛋白成纤维特性的影响。胶原蛋白的等电点pI为5.27。浊度和流变黏弹结果显示随着pH的增加胶原蛋白的组装速率出现先增加后降低的趋势,在pH5时最高,pH 7时最低。SEM结果显示pH 5、6、7、8下的纤维直径分别为30-34 nm,41-45 nm,50-57 nm,60-71 nm,并且在pH 7和pH8的SEM图片中纤维出现了明显的D周期。胶原纤维凝胶的凝胶强度和DSC结果表明,pH越大胶原蛋白纤维凝胶的强度和热稳定性越大。本章结果表明在pH 8条件下胶原蛋白的成纤维能力最强。最后,利用羧甲基纤维素（CM-52）离子交换层析对金鲳鱼皮胶原蛋白的α和β亚基进行分离,并从金鲳鱼皮中克隆α₁和α₂亚基的基因序列,进而对推导出的氨基酸序列进行分析。在pH4.7时,α₁和β亚基经0-0.035 M NaCl（0.05 M醋酸钠缓冲液）的线性洗脱从CM-52层析柱上被分离得到,然而,α₂亚基在pH 5.2时被分离获得。SDS-PAGE结果显示α₁、α₂和β亚基的分子量分别为131、119和256 kDa。β亚基的DSC曲线中出现两个吸收峰,α1亚基的热转变温度（Tm）高于α₂亚基。根据DSC和CD的结果发现胶原蛋白的热稳定性与其二级结构有关。氨基酸序列的分析结果显示α₁亚基和α₂亚基的理论分子质量分别为137和126 kDa,理论等电点p I分别为5.95和9.27。与α₂亚基相比,α₁亚基含有一个富含半胱氨酸的球状结构域,并且含有更多的Gly-Pro-Pro序列。此外,胶原α₁亚基中的α-螺旋结构在物种之间存在特异性。综上所述,金鲳鱼皮酸溶性胶原蛋白因具有完整的端肽,在热稳定性及成纤维能力上高于酶溶性胶原蛋白。胶原蛋白在pH8时成纤维能力最强。利用CM-52离子交换层析系统通过控制离子强度及pH可以分离金鲳鱼皮α₁、α₂和β亚基,三种亚基在热稳定性及二级结构等理化性质上存在差异。通过克隆α₁和α₂亚基的一级结构发现α₁亚基在胶原热稳定性发挥主要作用并且推测其胶原成纤维过程中也发挥重要作用。