【摘 要】
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本研究通过免疫共沉淀证实了TrkA与Mint2在大鼠DRG和基底前脑确实存在结合。利用特异性的Mint2抗体和TrkA抗体标记脊髓DRG组织切片,发现Mint2和TrkA在DRG神经元内共存。构建E
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本研究通过免疫共沉淀证实了TrkA与Mint2在大鼠DRG和基底前脑确实存在结合。利用特异性的Mint2抗体和TrkA抗体标记脊髓DRG组织切片,发现Mint2和TrkA在DRG神经元内共存。构建EGFP-Mint2、EGFP-TrkA和Myc-Mint2融合蛋白表达质粒,瞬时转染PC12细胞后,EGFP-Mint2、Myc-Mint2和EGFP-TrkA的细胞内分布与定位与文献相符,且在NGF作用下EGFP-TrkA会发生内化。通过PC12细胞分化实验发现Mint2过表达后抑制NGF诱导的PC12细胞分化。同时Mint2过表达后明显抑制DRG神经元突起生长,内源性Mint2被干扰后可促进DRG神经元突起生长。免疫细胞化学然色发现GFP-TrkA,myc-Mint2和WGA在细胞内有很强的共定位,提示GFP-TrkA与myc-Mint2在Golgi体有共定位。生物素标记后,免疫印迹检测发现myc-Mint2抑制GFP-TrkA上膜。应用生物素和streptavidin标记后染色显示发现NGF刺激后内化的GFP-TrkA弥散分布于细胞内,没有出现Golgi体聚集现象。提示Mint2分子引起的GFP-TrkA聚集发生在NGF刺激之前。
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