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Pictet-Spengler（P-S）反应是一个古老而又常新的缩合反应,至今仍是合成β-咔啉和异喹啉类生物碱相关衍生物最为有效的方法。P-S酶是指催化P-S反应的酶的总称,它能催化产生高立体化学纯度的产物。由酶催化的P-S反应在自然界中很少,至今只有少数几种酶得到纯化和鉴定。基于此,本文从已经鉴定功能的P-S酶McbB出发,通过生物信息学分析结合体外生化反应发现和鉴定了一个新的P-S酶NscbB,并对其酶学性质进行了初步研究,结果如下:（1）Nocardiopsis synnemataformans中的黄瓜碱合酶（WP017567978.1）与McbB在氨基酸序列上具有较高的一致性（65%）,两者对应的基因簇组织排布和基因功能注释类似。其次,两者在蛋白质二级结构上也比较相近。因此,该黄瓜碱合酶可能是一个新的能够产生β-咔啉骨架的P-S酶,命名为NscbB。（2）体外生化实验证实,与McbB酶类似,NscbB酶能够在体外催化L-Trp和丙酮醛产生1-酰基-3-羧基-β-咔啉（1）和1-酰基-β-咔啉（2）,该反应不需要任何辅因子,最适反应温度区间为28℃-37℃,最适pH值为7.0,从而证实NscbB是一个新的P-S酶。单点突变实验发现Glu 97被突变后,NscbB完全丧失活性,说明Glu 97是NscbB催化反应的一个关键氨基酸残基。对NscbB的动力学进行表征,发现其对L-Trp的Km=89.64±8.69μM;而对丙酮醛的Km=147.70±16.38μM。（3）nscbB在E.coli BL21（DE3）中进行异源表达和发酵代谢产物分析发现,E.coli BL21（DE3）/pET28a（+）/nscbB能够产生1-酰基-3-羧基-β-咔啉（1）和1-酰基-β-咔啉（2）,产量分别为5.5 mg/L和3.1 mg/L。总之,本研究通过生物信息学分析结合体外生化反应和体内异源表达的方法发现并鉴定了一个新颖的P-S酶NscbB,对其酶学性质进行了初步表征,并发现了其关键氨基酸残基位点。研究工作为利用基因挖掘手段、利用组合生物合成和合成生物学技术从自然界中挖掘同源系列化合物并构建新的化学实体库提供了基因和酶学工具,也为将来该类新酶的发现及系统研究提供了借鉴。