内质网应激是细胞内未折叠或错误折叠蛋白异常积累引起的应激状态。内质网应激条件下，细胞启动非折叠蛋白反应以降低应激水平。非折叠蛋白反应包括应答信号蛋白及多种分子伴侣的激活。当细胞内出现大量异常蛋白积累时，细胞将激活蛋白酶体途径和自噬途径以降解多余的蛋白质。　　钙结合蛋白Calreticulin是定位于内质网膜的分子伴侣，在帮助蛋白质正确折叠过程中发挥重要作用。本论文在细胞系和小鼠水平上发现了内质网应激引起的Calreticulin转录激活和翻译水平提高，利用基因过表达和敲减技术初步证明了Calreticulin缓解内质网应激的功能。在此基础上，还初步证实了Calreticulin通过增强细胞自噬实现降解错误蛋白，从而缓解内质网应激的途径。值得注意的是，检测到了Calreticulin和自噬相关蛋白MAP1LC3的相互作用并证实了二者作用强弱受到内质网应激水平的直接调节。过表达Calreticulin突变体的实验证明其与MAP1LC3的相互作用对Calreticulin缓解内质网应激功能的必要性。这些结果为更深入地了解Calreticulin的生理生化功能提供了线索和基础。为此，后续的实验将探讨Calreticulin在脂质代谢中的潜在作用，相关研究可能为临床治疗脂质代谢疾病提供一定的思路。