真菌聚酮合酶程序化控制产物链长和释放的内源及外源分子机制

来源 :中国农业科学院 | 被引量 : 0次 | 上传用户:JunKao
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苯二酚内酯是一类结构和生物活性多样的真菌聚酮类天然产物,在药物研发、农业生产以及食品安全等领域表现出重要的研究和应用价值。该类化合物由一对单模块、多结构域的真菌聚酮合酶(苯二酚内酯合成酶)协作生物合成。本研究通过异源苯二酚内酯合成酶亚单元重组、结构域交换以及结构域活性口袋改造等手段进行苯二酚内酯组合生物合成研究。在进一步拓展苯二酚内酯结构多样性的同时,阐明了苯二酚内酯合成酶起始单元酰基转移酶(SAT)和硫酯酶(TE)结构域程序化控制生物合成的内源(结构域对特定底物的偏好性和催化效率)和外源(结构域之间的相互作用和对特定底物的动态竞争)分子机制。通过基因组挖掘在植物病原真菌Rhytidhysteron rufulum中发现一对新型苯二酚内酯合成酶(RrDalS1-RrDalS2)编码基因。将RrDalS1或RrDalS2分别和功能已知的异源苯二酚内酯合成酶亚单元非还原型聚酮合酶(nrPKS)或还原型聚酮合酶(hrPKS)配对,在酿酒酵母中组合表达。结果显示,RrDalS1和RrDalS2均能和异源亚单元协作,行使完整的催化功能合成聚酮产物。RrDalS1程序化合成四酮体4Pc,其结构中包含特征性α,β,γ,δ-不饱和酮官能团;RrDalS2和弯孢霉菌素合成酶nrPKS AtCurS2相似,接受异源起始单元后催化四轮链延伸和S型芳环化。但是,二者在起始单元选择和产物释放形式上表现出明显差异:AtCurS2以异源hrPKS的程序化产物为起始单元开启生物合成,通过分子内酯化反应释放二羟基苯乙酸内酯产物(DAL);RrDalS2倾向于加载链长较短的非程序化起始单元,通过分子间转酯化反应生成酰基二羟苯乙酸酯类产物(ADAE)。进一步借助结构域交换手段,揭示了 SAT和TE结构域的内源和外源生物合成程序对苯二酚内酯合成酶起始单元选择和产物释放形式的操控作用。首先,TE结构域根据其活性口袋的体积、形状和电荷分布等性质决定以分子内或分子间酯化反应释放聚酮产物(DAL vs.ADAE)。TE Lid结构片段上的氨基酸残基对其催化选择性具有重要影响,对TEAtCurS2 Lid区域的两个氨基酸分别进行突变(F1929V或T1948Q)均可以在不影响总聚酮合成效率的前提下显著改变AtCurS1-AtCurS2的产物结构类型(DAL→ADAE)。但是,改变TERrDalS2的催化选择性(ADAE→DAL)需要替换大量多肽片段。说明重塑TERrDalS2活性口袋结构,使聚酮中间体取得有利于分子内酯化的构型需要综合考虑Lid以及其它TE结构片段上氨基酸残基的影响。其次,SAT结构域能够根据自身对起始单元的偏好性反式调控上游hrPKS产物的链长。SATAtCurS2具有良好的杂泛性,能够接受异源hrPKS的程序化产物作为起始单元,并传递给下游结构域;SATRrDalS2则表现出明显的选择性,偏好较短的起始单元(尤其是三酮体),能够以前摄性方式拦截hrPKS上未成熟的非程序化产物,启动nrPKS的生物合成程序。最后,TE结构域根据自身对聚酮中间体的结构偏好性,促进或阻碍特定起始单元衍生产物的释放。TE的这个特点结合SAT对特定起始单元的偏好性能够大幅度提升或降低某些聚酮产物的合成产率。系统进化分析表明苯二酚内酯合成酶RrDa1S1-RrDa1S2的SAT和TE结构域在进化过程中可能遵循了不同的途径:SAT在进化中发展了对三酮体起始单元的偏好性;与此同时,TE却逐渐倾向释放四酮体衍生产物。SAT和TE内源程序的分歧引发苯二酚内酯合成酶元程序产生严重的内部矛盾,导致RrDa1S1-RrDalS2几乎完全丧失合成能力。本研究揭示了 SAT和TE结构域内源和外源程序对苯二酚内酯合成酶元程序(整体生物合成程序)的影响,同时也获得了一系列“非天然”S型苯二酚内酯及其结构类似物,进一步拓展了该类化合物的结构空间。研究结果为真菌聚酮合酶的理性设计和工程化改造研究提供借鉴。
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