本课题以鳙鱼皮为原料，提取鱼皮胶原蛋白并其进行基本理化性质和生物学性能分析。在此基础上，利用鱼皮酶溶性胶原蛋白(PSC)为研究对象，重点开展PSC在不同条件下体外自组装的动力学分析和产物构造分析。在此基础上，进一步对自组装产物的性能进行测定和比较，探讨鱼源胶原体外自组装行为机制及其与胶原材料性能的关联性，为改善鱼源胶原性能、拓展其应用范围提供理论指导。在低温条件下，依次采用酸和酸-酶法提取得到的鳙鱼皮酸溶性胶原蛋白ASC和酶溶性胶原蛋白PSC，同时采用相同方法提取得到猪皮酶溶性胶原蛋白PPSC。三种胶原产品提取得率分别为20.6%、30.0%和38.7%。鳙鱼皮中胶原蛋白的总提取得率（50.6%）高于猪皮（38.7%），说明鳙鱼皮可以作为天然胶原蛋白提取来源。SDS-PAGE凝胶电泳分析证实ASC和PSC胶原蛋白都含有两条肽链（α1和α2），是典型的型胶原蛋白；氨基酸组成、紫外、红外光谱分析表明ASC和PSC具有相似的氨基酸组成和蛋白质二级结构，但它们与猪皮胶原蛋白之间仍存在较大差异性；DSC分析表明，鳙鱼皮胶原蛋白的变性温度（ASC，35.88℃；PSC，35.1℃）高于文献报道的其他种类淡水鱼胶原蛋白但明显低于猪皮胶原蛋白PPSC（41.58℃）。在胶原的理化性质方面，ASC与PSC溶解性能受pH值和NaCl含量的影响。当pH小于4时，胶原具有较高的溶解性；当NaCl含量高于3%时，ASC与PSC的溶解性急剧下降；体外酶降解实验表明，ASC与PSC均可以在胶原酶溶液中被部分降解但ASC的耐酶降解性能明显好于PSC；体外细胞培养实验结果证实，ASC和PSC均具有良好的生物相容性，具备在生物医学材料中应用的潜在价值。采用浊度实验和自组装程度测定的方法研究了PSC胶原在不同条件下的体外自组装动力学行为。实验结果表明，PSC的自组装行为受体系pH、离子强度、温度和胶原浓度等因素的影响。在低浓度条件下（1mg/ml），随着pH值的增加，胶原组装速度和组装程度明显提升，但在高浓度条件下（≥3mg/ml）时，pH值对胶原自组装速度和自组装程度的影响减弱；在低于胶原变性温度的条件下，胶原自组装速度和自组装程度与体系温度呈正相关，温度越高，组装速度越快、自组装程度也越高；以NaCl含量作为调节体系离子强度的方法，分析了体系离子强度对胶原体外自组装动力学行为的影响。结果表明，PSC的体外自组装行为受到离子强度的显著影响。离子强度越低，胶原组装速度和组装程度越高。在高离子强度条件下，胶原的自组装行为明显受到抑制。分别采用SEM和TEM方法观测了不同条件下PSC自组装产物构造并分析比较了自组装纤维粒径的变化情况。结果表明，PSC组装产物呈现典型的D周期错列条纹的纤维结构，但是其D周期值略低于猪皮胶原，提示鱼类胶原的体外自组装也是一种规则的有序排列行为，但其排列方式可能与哺乳动物有一定的差异。纤维粒径的测定和统计分析结果表明，PSC组装纤维粒径受组装条件的影响而发生变化。在pH为中性环境条件下，组装产物的纤维平均粒径最大（183.4±63.5nm），粒径分布也相对均匀；当胶原浓度为1mg/mL时，组装纤维的粒径为（153.8±37.2nm），其粒径分布相对集中，但胶原浓度提高至3mg和5mg/ml后，胶原平均粒径有所增加，分别为（183.4±63.5nm,175.0±66.0nm），但其粒径分布的均匀性却显著下降。随着胶原组装时间的延长，组装产物的纤维粒径逐步增加，但粒径分布的不均匀性也随之增加。体系离子强度对胶原组装纤维粒径分布的均匀性没有显著影响，但影响平均粒径值。在NaCl含量为0时，纤维粒径值最高。随着组装体系温度的增加，组装产物平均粒径逐渐降低，粒径分布均一性变化不大。针对不同组装条件下的组装产物进一步开展了热变性温度、体外酶降解性能分析，以探查组装条件对产物性能的影响。实验结果表明，经体外自组装处理后，胶原产物的耐酶降解性能和热稳定性能均比原始样品有了不同程度的提升，说明经自组装处理后，胶原样品的生物稳定性能得以改善。但是，组装条件对胶原的这种性能变化有影响。组装产物的生物学性能的表观差异，实质是受组装产物纤维粒径大小和粒径分布的均一性影响。组装产物纤维粒径越大、分布越均一，则其生物学性能越好。