离子交换色谱是主要依赖于不同蛋白分子与交换剂结合力不同，而进行的一种简单、快速有效的用于蛋白分离纯化的技术，具有高容量、低成本的优点。动物血浆（血清）中含有种类丰富的蛋白质，这些蛋白质对于维持机体的生理活动具有重要意义。本研究主要通过Q Sepharose^TM–XL强阴离子交换色谱技术，结合分子排阻色谱等建立对血浆中免疫球蛋白、白蛋白以及抗凝血酶等进行分离纯化的方法。动物血清中免疫球蛋白和白蛋白的等电点分别约为7.8和4.8，根据它们等电点的较大差别，采用pH分段洗脱方式，利用Q Sepharose^TM–XL强阴离子交换色谱结合分子排阻色谱同时分离纯化这两种蛋白。对纯化后的蛋白进行活性检测，证明所纯化的免疫球蛋白和白蛋白都保持正常的生物活性。蛋白质含量测定说明免疫球蛋白的纯化回收率达到95%以上，而白蛋白的回收率大于90%。该法简便快速，可同时从动物血清中纯化出保持生物活性的免疫球蛋白和白蛋白，纯化效率高。以市场上购买的精氨酸激酶为抗原进行动物免疫，利用Q Sephrose^TM-XL强阴离子交换色谱从高免疫兔血清中纯化精氨酸激酶的多克隆抗体，再分别采用十二烷基硫酸钠-聚丙烯酰胺凝胶电泳（SDS-PAGE）和间接酶联免疫法进行纯度和活性的检测。纯化出的多克隆抗体具有纯度高、活性强的特点，这对于未来多克隆抗体的研究具有深远意义。血浆中抗凝血酶是体内最重要的抗凝血物质，正常含量一般维持在150mg/L²00mg/L水平。本研究分别采用肝素钠亲和色谱和Q Sephrose^TM-XL强阴离子交换色谱对血浆中抗凝血酶粗提液进行分离纯化。通过SDS-PAGE进行目标蛋白分子量和纯度检测，得出分子量约为58KDa，与标准抗凝血酶样品分子量大小相符，且纯度较高。