细菌通过群集感应等机制响应细胞密度、建立相互作用和协调特定生理过程。细菌与噬菌体的长期共存也产生了多种信息交流系统。最近在SPbeta类噬菌体中鉴定出一种新型的交流系统—arbitrium信号交流系统。噬菌体在感染枯草芽胞杆菌（Bacillus subtilis）细胞后,产生信号短肽,分泌至细菌外部,经蛋白酶切割成六个氨基酸的成熟短肽,称为arbitrium短肽。短肽在胞外积累至一定浓度后,转运至细菌内部,与受体蛋白AimR结合,激活下游基因表达,促进溶原现象的发生。这种信息交流系统在100多种噬菌体中普遍存在,可以分为两类:I类含有N端HTH（helixturn-helix）结构域的AimR蛋白和II类缺失HTH结构域的AimR蛋白。我们前期的研究工作揭示了SPbeta噬菌体中I类AimR蛋白的调控机制:AimR蛋白通过N端的HTH结构域结合下游DNA序列,信号短肽与AimR蛋白C端TPR结构域结合后,破坏AimR蛋白与DNA的结合,调控相关基因的表达。但是32%的II类AimR蛋白它们是通过哪种方式来响应信号短肽,调控下游基因的表达?另外噬菌体的I类AimR蛋白调控了哪些下游基因的表达,怎样促进溶原现象的发生?本论文主要围绕这两个科学问题开展研究工作。我们通过同源蛋白筛选,选取来源于解淀粉芽胞杆菌（Bacillus amyloliquefaciens）溶原噬菌体phage group D的II类AimR蛋白（不含N端HTH结构域）进行表达和蛋白纯化,采用X-射线晶体衍射方法解析II类AimR蛋白apo结构和蛋白与信号短肽NPGRGA的复合物结构。通过结构分析发现II类AimR蛋白在apo状态下存在两个相互作用界面:一个相互作用界面位于N端的第4、5、6个α螺旋,主要由氢键介导相互作用;另外一个相互作用界面位于C端的第16和18个α螺旋。II类AimR蛋白-小肽复合物的结构与蛋白apo形式不同,复合物结构中N端相互作用界面打开,向外伸展开暴露出N端的第一个α螺旋。这是我们首次通过晶体结构分析发现噬菌体的信号短肽结合受体II类AimR蛋白后,使II类AimR蛋白的N端从闭合状态变为开放状态,构象发生改变,从而调控II类AimR蛋白的功能。为了研究含有HTH结构域的AimR蛋白即I类AimR蛋白在噬菌体溶原裂解周期转化途径具体调控哪些基因,我们用噬菌体SPbeta感染枯草芽胞杆菌,进行了转录组测序,数据分析显示在加入小肽时,aim R下游的yop M、yop N、yop O、yop P、yop Q和yop R六个基因表达显著上调,因此,我们推测这些基因与噬菌体的溶原裂解周期转化有重要关系。我们构建了这些基因敲除的突变噬菌体和这些基因过表达菌株,初步验证用敲除yop P基因的噬菌体感染枯草芽胞杆菌后不能产生噬菌斑,在枯草芽胞杆菌中过表达yop R基因促使噬菌体感染更易向溶原周期转换。为了研究I类AimR蛋白调控的基因,我们用噬菌体SPbeta感染枯草芽胞杆菌,进行了Ch IP-seq实验寻找I类AimR蛋白的潜在DNA结合序列。通过数据分析,我们发现I类AimR蛋白识别的靶标DNA富含较为保守的AGTA motif序列,提示短肽介导的信号交流系统可能参与调控噬菌体和宿主细胞中其它生命活动。综上所述,我们解析了解淀粉芽胞杆菌phage group D噬菌体II类AimR蛋白的apo结构和它与小肽NPGRGA复合物的结构,这是一类N端不含HTH结构域的AimR蛋白,为AimR蛋白的调控机制提供新的作用方式;利用转录组测序手段找到了SPbeta噬菌体I类AimR蛋白调控参与噬菌体溶原裂解决定的基因,并初步验证了yop P和yop R基因的功能。