【摘 要】
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本研究利用基因重组技术构建了人HSP110真核表达载体pPICZα／hhsp110，并将此表达载体电转化至毕赤酵母菌X-33中，利用PCR和SDS—PAGE方法筛选出稳定高效分泌表达rhHSP110的酵母工
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本研究利用基因重组技术构建了人HSP110真核表达载体pPICZα／hhsp110，并将此表达载体电转化至毕赤酵母菌X-33中，利用PCR和SDS—PAGE方法筛选出稳定高效分泌表达rhHSP110的酵母工程菌株。对诱导表达的上清，经SDS-PAGE、Western blot、阳离子交换层析纯化证明酵母工程菌分泌表达的rhHSP110与天然hHSP110具有相同的理化性质。本研究还利用固相多肽合成法合成了人HER2／neu蛋白的一个CTL表位P369-377，并在体外特定的条件下与rhHSP110非共价结合形成复合物，用PBS、rhHSP110、rhHSP110-多肽复合物和GM-CSF+多肽分别免疫小鼠，进行rhHSP110-多肽复合物的抗肿瘤实验研究。动物实验结果表明：与PBS组相比其余各组分泌IFN-γ的淋巴细胞数量明显增多，rhHSP110-P369-377组明显多于GM-CSF+P369-377组，GM-CSF+P369-377、rhHSP110-P369-377组对靶细胞的杀伤率较PBS组和rhHSP110组明显升高，而PBS组和rhHSP110组差别无统计学意义。本研究还在80L发酵条件下对大规模发酵的rhHSP110条件进行了优化，并对大规模纯化rhHSP110的新方法进行了探索。本实验的创新之处在于：1)首次在毕赤酵母中高效稳定表达了rhHSP110；2)首次证实rhHSP110与HER2／neu CTL表位P369-377非共价结合形成的复合物可诱导机体产生强大的特异性免疫反应；3)建立了rhHSP110的大规模发酵和纯化的新工艺。
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