L-天冬氨酸α-脱羧酶（PanD）可催化L-天冬氨酸脱去α-羧基生成β-丙氨酸。β-丙氨酸是合成泛酸钙、肌肽、帕米膦酸钠、巴柳氮等多种药物和药物中间体的重要原料，广泛应用于医药、食品、饲料及化工等领域。目前，β-丙氨酸的工业化生产方法是化学合成法，存在着副产物多、纯化困难、工艺条件苛刻、环境污染等问题。酶转化法生产β-丙氨酸具有工艺简单、纯化方便、绿色无污染的特点，成为近年来研究的热点，但是该转化却存在着酶活低、转化率低、底物抑制等问题。本研究将大肠杆菌和谷氨酸棒杆菌L-天冬氨酸α-脱羧酶基因进行了重组表达，并对重组酶转化L-天冬氨酸合成β-丙氨酸的能力进行了研究。主要研究结果包括：（1）克隆了来源于Escherichia coli str. K-12substr. MG1655和Corynebacteriumglutamicum ATCC13032的L-天冬氨酸-脱羧酶基因panD，连接表达载体pET24a（+），实现了重组酶在大肠杆菌中的高效表达。经比较，因同源表达的优势E. coli基因来源重组PanD表达量高于C. glutamicum基因来源重组酶，但是在转化L-Asp合成β-Ala的能力方面后者却优于前者。结合研究报道结果进行综合比较，确定以C. glutamicum基因来源重组菌作为后续研究对象。（2）对C. glutamicum基因来源重组菌的生长及产酶条件进行考察，摇瓶水平的诱导条件经单因素条件优化，酶活达到123.5U/mL，与初始酶活55.76U/mL相比提高了2.21倍；发酵罐水平采用合成培养基培养，酶活达到684.85U/mL，菌体量为32.44g/L。（3）重组菌细胞破碎后的粗酶液经硫酸铵盐析、Hiprep DEAE FF16/10阴离子交换层析和Superdex7510/300GL分子筛层析，得到电泳纯重组酶。对其酶学性质进行研究，最适反应温度为55°C，在低于37°C时保持较好的稳定性；最适pH为6.0，在pH4.07.0的范围内有较好稳定性；Km=8.995×10^-3mol/L，Vmax=0.0189mol·L^-1·h^-1；Ca²⁺对重组酶有一定的激活作用，Pb²⁺有很强的抑制作用。（4）对该重组酶的转化过程进行研究，底物L-Asp和产物β-Ala对该转化反应均有抑制，且底物的抑制作用不属于常见的可逆与不可逆的抑制类型。通过对不同的转化方式进行比较，发现以分批加入固体底物的方式进行转化可以最大限度的降低底物的抑制作用，提高转化率，增加底物的加入批次能够进一步降低反应所需的酶量。以该方式进行转化，在加酶量为3000U/g底物时，100g/L L-天冬氨酸转化率达到97.8%。