本文以白鲢鱼(Hypophthalmichtys molitrix)和金线鱼(Nemipterus virgatus)为研究对象,研究了白鲢鱼和金线鱼不同比例混合对其肌原纤维蛋白凝胶的凝胶特性、持水性、白度值、水分分布与组成、热稳定性、拉曼光谱、微观结构和十二烷基硫酸钠-聚丙烯酰胺凝胶电泳(SDS-PAGE)的影响;并观察了二段加热(40°C/30min,90°C/20min)前后混合肌球蛋白的粒径、浊度、表面疏水性、活性巯基含量、微观结构、蛋白质二级结构、内源荧光光谱及紫外光谱特性等变化规律,旨在探究白鲢鱼蛋白质和金线鱼蛋白质热聚集的协同作用机制,丰富和创新鱼糜制品加工理论,为淡水鱼高值化利用技术的发展提供支撑。主要结论如下:1.当白鲢鱼和金线鱼的混合质量比为3:1、5:1时,提取的混合肌原纤维蛋白凝胶强度和持水性达到最佳水平,白度值接近纯白鲢鱼肌原纤维蛋白的白度;这两组混合肌原纤维蛋白具有较高的热稳定性,而且蛋白凝胶网络结构均匀、有序,与凝胶强度的变化一致;肌球蛋白是参与凝胶形成的主要蛋白质,且交联方式以二硫键为主。2.未加热前,各实验组的粒径分布均匀,浊度较小,表面疏水性较低,活性巯基含量高,肌球蛋白大多数以单体形式存在,且各实验组的差异不明显。二段加热后,5:1组和1:0组的肌球蛋白粒径显著增大,浊度和表面疏水性也表现出同样的变化趋势。5:1组混合肌球蛋白活性巯基下降量最大,蛋白的微观结构显示肌球蛋白形成大小均匀的聚集体。3.未加热前,天然状态下的肌球蛋白二级结构以α-螺旋和β-折叠为主,不同实验组色氨酸内源荧光的最大荧光强度、荧光峰位波长以及紫外光谱的特征峰强度不同,肌球蛋白以单体或低聚体形式存在;二段加热之后,所有实验组的肌球蛋白的β-折叠含量增加且发生荧光猝灭现象,肌球蛋白发生交联形成大面积的聚集体,其中5:1组的交联最明显。