【摘 要】
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通常情况下SIRT1蛋白定位于细胞核中。而我们发现在一些细胞系中,内源或外源表达的SIRT1可以定位在细胞质中。定位在细胞质的SIRT1增加了细胞对凋亡的敏感性。进一步研究发现
【出 处】
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中国科学院上海生命科学研究院营养科学研究所 中国科学院上海生命科学研究院
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通常情况下SIRT1蛋白定位于细胞核中。而我们发现在一些细胞系中,内源或外源表达的SIRT1可以定位在细胞质中。定位在细胞质的SIRT1增加了细胞对凋亡的敏感性。进一步研究发现细胞质的SIRT1主要来自于细胞核中SIRT1。在凋亡刺激下,细胞核内的SIRT1转运出核进入细胞质中。在HeLa细胞中,SIRT1完全定位在细胞核中。通过截掉含有两个预测的入核信号肽的肽段,或者与一个出核信号肽相连使SIRT1部分地定位剑胞质中,并增加细胞对凋亡的敏感性。SIRT1这种增加凋亡敏感性的作用与它的去乙酰化酶活性无芙,但与caspases活性相关。在细胞分裂中期,SIRT1分布于整个细胞。过表达SIRT1使处于中期的细胞对凋亡敏感性增加。总之,我们发现了SIRT1能定位到细胞质中,并促进了细胞凋亡的作用。
分裂中期SIRT1 具有抑制脂肪细胞分化的作用,但是有趣的是在脂肪细胞分化过程中SIRT1的表达却是升高的。然而在脂肪细胞分化过程中对SIRT1的表达调控机制仍需进一步研究。通过对SIRT1启动子激活作用的筛选,我们鉴定山C/EBPα是SIRT1表达的一个调控因子。在多种细胞中表达外源 C/EBPα可刺激内源SIRT1表达升高,其中包括脂肪前体细胞3T3-L1。在 SIRT1 基因的启动子鉴定出一个C/EBPα结合位点,此位点的突变使SIRT1启动子被C/EBPα的激活程度降低。因此 C/EBPα是直接结合于SIRT1的启动子而激活SIRT1的表达。有趣的是,过表达SIRT1可以抑制C/EBPα对SIRT1自身启动子的激活作用,同时也可以抑制 C/EBPα对C/EBPα其它两个下游基因insulin receptor(IR)和insulin receptor substrate-1(IRS-1)启动子的激活作用。进一步研究表明SIRT1可以和 C/EBPα的C端相互作用。C/EBPα的C端介导了C/EBPα和DNA的相互作用。过表达SIRT1导致C/EBPα对DNA的亲和力下降。这样,C/EBPα和SIRT1的相互调控形成了一个负反馈环路。
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