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Na+,K+-ATP酶,即钠泵,是镶嵌在哺乳动物细胞膜上的一种蛋白质,其主要作用是维持细胞内高钾低钠状态。它可以分解ATP释放能量,每分解一个ATP可使3个Na+移出细胞外,并将2个K+移入细胞内,与此同时产生一个外向的泵电流(I p)。在生理条件下,Na+,K+-ATP酶由两个α亚基和两个β亚基组成。α亚基是催化亚基,它包含了ATP、Na+、K+及强心苷的结合位点,可分为α1、α2、α3、和α4亚基,且其表达有组织特异性和种属差异性。α亚基均由不同的基因编码,独立转录为各自的mRNA。α1是最广泛表达的亚基,而α2和α3则变化较大,主要存在于可兴奋细胞。α1亚基对哇巴因的亲和力低,而α2和α3对哇巴因亲和力高。离子及激素对Na+,K+-ATP酶含量和活性的调节既有短时程调节又有长时程调节。近年来Gao等报道:在豚鼠心室肌细胞只存在Na+,K+-ATP酶的α1、α2亚基,α1亚基的mRNA表达量远多α2亚基的量,其占总α亚基mRNA的82%。并观察到儿茶酚胺可通过兴奋肾上腺素能α受体或β受体改变泵电流。α肾上腺素能受体可通过PKC途径与Na+,K+-ATP酶的α2亚基相偶联,从而使I p增加;β肾上腺素能受体通过cAMP-PKA途径与Na+,K+-ATP酶的α1亚基相偶联,从而影响I p,但I p的变化取决于[Ca+]i。当[Ca+] i为较低时抑制I p,当[Ca+] i为较高时可以增强I p。然而,当异丙肾上腺素